الصفحة 3

تعتمد طريقة تحضير المحلول المرجعي الموصوف أعلاه على حقيقة أن المركب الملون من الكوبالت مع ملح النيتروسو- K لا يتشكل في وسط حمضي قوي ؛ الوسيط الأمثل لتشكيل المعقد هو محلول محايد أو حمضي قليلاً.

كثافة اللون تعتمد بشكل كبير على الوسط. الوسيط الأمثل للحصول على اللون الأكثر ثباتًا هو النترات. في وسط حمض الهيدروكلوريك ، يكون اللون مستقرًا لمدة 6 دقائق فقط ، وبالتالي يجب إجراء القياسات بسرعة. تقلل الأحماض والأملاح من شدة اللون ؛ في الاختبار والحلول القياسية ، من الضروري الحفاظ على نفس تركيزات الأحماض والأملاح.

في هذه الحالة ، يصبح المحلول البنفسجي الوردي الأولي للكاشف ، اعتمادًا على تركيز السترونشيوم ، بنفسجي-أزرق أو أزرق-أخضر. وسيط التفاعل الأمثل هو الرقم الهيدروجيني 4 6 (محلول خلات المخزن المؤقت) في وجود PEDTU. لون المحاليل مستقر لعدة ساعات.

ألياف التبادل الأيوني والإلكترون. يعتمد الوسيط الأمثل (pH) للربط الأيوني على طبيعة المجموعة الأيونية ، وتعتمد سعة التبادل الأيوني المتوازنة على عدد هذه المجموعات في البوليمر.

يتم ترتيب المواد التي تم فحصها على التوالي على أساس قدرتها على الأكسدة فيما يتعلق باليود. يجب أن تؤخذ هذه السلسلة في الاعتبار عند تحديد البيئة المثلى لتفاعلات الأكسدة والاختزال التي تنطوي على هذه المواد.

على ما يبدو ، بدأت العواقب الطبية والبيولوجية لاستخدام الطاقة الذرية تتحقق بالكامل فقط بعد القصفين الذريين لهيروشيما وناغازاكي. لذلك ، بدأت التدابير الحديثة لمنع التلوث الكيميائي للمحيط الحيوي وتشكيل الموئل الأمثل تتطور مع تأخير كبير ، وأصبح من الصعب تطبيع الوضع البيئي أكثر من منع التلوث ، وهذا هو سبب ظهور الموقف عندما احتجاج السكان والناشطون في النضال من أجل الحفاظ على البيئة الطبيعية (الخضراء) ضد بناء محطات الطاقة النووية الجديدة ، ومحطات المياه ، ومحطات التدفئة ، والمصانع الكيماوية ، ويصرون على إغلاق وإعادة تصنيف العديد من الشركات القائمة. هذه المخاوف مفهومة ، لكنها بعيدة كل البعد عن أن تكون مبررة دائمًا ، وعلى الرغم من أنها تنبع من الخبرة السلبية المتراكمة ، إلا أنها مصحوبة بمعرفة غير كافية بالموضوع بشكل واضح. لذلك ، في عصرنا ، يعد التعليم البيئي العميق مهمًا للغاية لكل من المتخصصين في مختلف المجالات وعامة السكان.

الطلاب من هذه الفئة أكثر انغلاقًا ، وإبعادهم عن الآخرين ، ويقل احتمال قيامهم بالاتصال بكل من المعلمين وزملائهم في الفصل. يعتمد تحررهم إلى حد كبير على موظفي مكتب العميد ، والمعلمين ، الذين يخلقون بيئة تواصل مثالية ، وعلى الموقف الإيجابي لزملائهم في الفصل تجاههم ، وعلى رغبة الأشخاص من حولهم في مساعدتهم ، ليكونوا أكثر تسامحًا. يترك المرض بصمة على شخصية الطالب الذي يعاني من مشاكل في الصحة الجسدية ، فهم ضعفاء في التواصل ، وبعضهم ذاتي. ومع ذلك ، كما تظهر الدراسة ، فإن حوالي 90٪ من الطلاب الذين يدرسون في قسم المراسلات وأقاربهم (أولياء الأمور والأقارب والأوصياء) يعتبرون الدراسة في إحدى الجامعات ليس فقط كفرصة للحصول على تعليم عالٍ ، ولكن قبل كل شيء ، كفرصة فرصة للانغماس في بيئة تساعدهم على الشعور بأنفسهم على قدم المساواة مع الآخرين الذين لا يعانون من مشاكل خاصة مع الصحة البدنية.

إن تأثير نوع المحلول المنظم والمذيبات العضوية (الأسيتون ، والإيثانول ، وثنائي ميثيل فورماميد ، والديوكسان) على الخواص البصرية لمجمعات الزنك والكادميوم ذات 8- (p-toluenesulfonyl) كينولين ، وهو كاشف جماعي عليها ، كان درس. تعتبر نطاقات الامتصاص للمجمعات الموجودة في محلول البورات مميزة أكثر مما هي عليه في المخزن المؤقت للجليكول ؛ لذلك ، يعد محلول البورات الوسيط الأمثل لتقدير Zn و Cd باستخدام هذا الكاشف. تؤثر إضافات المذيبات العضوية على تحول نطاقات الامتصاص ، والإثارة ، والتألق للمجمعات ، وكذلك على العائد الكمي وشدة اللمعان ، والتي بسببها الظروف المثلى للتحديد المنفصل للكميات الصغيرة من الزنك في وجود متكافئ. تم العثور على كميات من الكادميوم ، وكذلك التحديد الكلي لهذه العناصر.

اقترحت Artemova تعديل طريقة الاستخدام العملي. تتمثل الطريقة المعدلة في تلقيح ماء الاختبار في وسط جلوكوز ببتون (وفقًا لـ GOST 18963-73) ، وهو وسيط التراكم الأمثل لكل من الإشريكية القولونية والمكورات المعوية ، متبوعًا بالتلقيح على الوسائط الاختيارية الكثيفة المؤكدة المناسبة وتحديد نمت المستعمرات.

يتم تحديد علاقة الفطريات في عملية تحلل الخشب بالحقيقة. في الوقت نفسه ، يجب أن نتذكر أنه في عملية استنفاد العناصر الغذائية ، تصبح الفطريات التي استقرت أولاً أقل قابلية للحياة ، في حين أن الفطر الذي يكون الخشب المتحلل جزئيًا هو البيئة المثلى له يكتسب أفضل الظروف للتطور وهو سهل نسبيًا يزيح سلفه. يستقر الفطر الأول على جذوع صحية ، وأحيانًا على الأشجار الحية. يدمر فطر الاشتعال ذو الرائحة الخشب ببطء أكبر ، ولكن كما تظهر التجارب ، بعد شهر من تطور فطر الاشتعال المحدود ، يزداد نشاط فطر الاشتعال المعطر على الخشب المحضر بشكل ملحوظ. ومع ذلك ، يجب ألا يغيب عن الأذهان أن التغير في ظروف درجة الحرارة والقياس النفسي يغير عملية التمثيل الغذائي للفطريات ، وبالتالي التسلسل المحتمل لتطورها.

تعتمد تفاعل الأنيونات المستخدمة في تفاعلات الإحلال العطري المحبة للنووية إلى حد كبير على حالتها في المحلول. يؤدي الارتباط مع الأيونات المضادة إلى أزواج أيونية أو تكوين قشور ذوابات قوية إلى تقليل محبة النواة ومعدل التفاعل بشكل كبير. لذلك ، فإن الوسيلة المثلى لتنفيذ مثل هذه التفاعلات هي المذيبات اللاإرادية ثنائية القطب التي تدمر أزواج الأيونات ولكنها تذوب بشكل ضعيف الأنيونات.

يتم إدخال المحلول الذي تم تحليله ببطء في هذا المحلول مع التحريك القوي من ماصة. لإكمال أكسدة المنجنيز ، تم تقليب المحلول بقوة من وقت لآخر وتركه لمدة 3 دقائق. يشار إلى إنشاء وسيط مثالي من خلال تغيير لون المحلول من الأخضر إلى الأصفر والبني. بعد ذلك ، أضف على الفور 15 مل من محلول محلول الأمونيا مع درجة حموضة 10 و 20 مل من NH4OH (sp. كمية معروفة من محلول مركب 0 05 M يضاف إلى المحلول الشفاف وبعد بضع دقائق يعاير الفائض بمحلول ملح الكالسيوم حسب ثيمولفثالكسون حتى يظهر لون أزرق كثيف.

تعتمد طرق التنظيف هذه على تنشيط البكتيريا (الأصلية) الموجودة في التربة أو الصخور. نتيجة لذلك ، تبدأ الكائنات الحية الدقيقة في امتصاص الملوثات بنشاط وتسبب تدميرها. تهدف طرق تنشيط الميكروفلورا الأصلية إلى خلق بيئة مثالية لتطوير مجموعات معينة من الكائنات الحية الدقيقة التي تتحلل من الملوثات. يمكن استخدام هذه الطرق في أي مكان احتفظ فيه التكاثر الميكروبي الطبيعي بالقدرة على البقاء والتنوع الكافي في الأنواع. التنقية عن طريق تنشيط البكتيريا هي عملية بطيئة ولكنها فعالة للغاية. في أغلب الأحيان ، تُستخدم طرق التنظيف هذه للتخلص من التلوث بالزيت والهيدروكربونات.

هناك ستتعلم أيضًا كيفية إنشاء بيئة مثالية لنفسك تضمن تحقيق أهدافك - بيئة تجعلك تستمر حتى النهاية.

تتراوح درجة حموضة البيئة المثلى من 3 إلى 7 ويتم تعديلها وفقًا لنسبة Cr6 وأيونات المعادن الثقيلة في مياه الصرف الصحي. في ظل الظروف المثلى ، يحدث انخفاض متزامن تقريبًا من O0 إلى Cr3 لترسب Cr.

تبلغ درجة حموضة البيئة المثلى من 3 إلى 7 ويتم تعديلها اعتمادًا على نسبة Cr6 والمعادن الثقيلة ioi في موقد الصرف الصحي. في ظل الظروف المثلى ، يحدث انخفاض متزامن تقريبًا لـ Cr إلى Cr3 وهطول الأمطار.

الوسيط الأمثل له أس هيدروجيني من 3 إلى 7 ويتم تعديله وفقًا لنسبة الكروم. في ظل الظروف المثلى ، يحدث انخفاض متزامن تقريبًا من Cr6 إلى Cr3 وتساقط Cr3.

يجب أن تتمتع البيئات المثلى لتطوير المكورات المعوية ، من ناحية ، بأقصى خصائص غذائية ، ومن ناحية أخرى ، مثبطات قوية ، والتي ، للأسف ، غالبًا ما تكون غير مبالية بالمكورات المعوية. تجعل هذه الظروف من الصعب إنشاء طرق سريعة وبسيطة للإشارة إلى هذه الكائنات الحية الدقيقة.

إن البيئة المثلى لاستضافة مثل هذا النظام المعلوماتي هي الإنترنت. باستخدام لغات البرمجة HTML ، و JavaScript ، و Taua ، من السهل نسبيًا إنشاء نموذج هرمي لبيانات الوسائط المتعددة ، وإنشاء روابط نص تشعبي إذا لزم الأمر وتوفير وصول ملائم إلى كل المعلومات المتاحة أو جزء منها لمجموعة واسعة من المستخدمين. وهكذا ، بالمناسبة ، العديد من خوادم وكالة حماية البيئة (EPA - وكالة حماية البيئة الأمريكية ، http: / / www.

كان الوسيط الأمثل للسيليكون عبارة عن ذوبان يحتوي على 72٪ (بالكتلة) من خليط متساوي المولي من KCl-NaCl ، و 14٪ لكل من Na2SiF6 و NaF ، و 10٪ (بالكتلة) Si من كتلة المصهور. نظرًا لدرجات حرارة المعالجة المنخفضة نسبيًا ومعدلات التشبع ، يمكن التوصية بطريقة السليكون غير الحالية لمعالجة المنتجات رقيقة الجدران ذات الشكل المعقد.

إن البيئة المثلى لاستضافة مثل هذا النظام المعلوماتي هي الإنترنت. يعد Gauas من السهل نسبيًا إنشاء نموذج هرمي لبيانات الوسائط المتعددة عن طريق إنشاء روابط نص تشعبي إذا لزم الأمر وتوفير وصول مناسب إلى جميع المعلومات المتاحة أو جزء منها لمجموعة واسعة من المستخدمين. وهكذا ، بالمناسبة ، العديد من خوادم وكالة حماية البيئة (EPA - وكالة حماية البيئة الأمريكية ، http: / / www.

يعتمد إنشاء بيئة مثالية للإنسان على العديد من العوامل: على الأبعاد الهندسية للفضاء الذي يوجد فيه ، وحالة بيئة الهواء في هذا الفضاء (درجة الحرارة ، والرطوبة ، ودرجة النقاء ، وسرعة الهواء) و الإضاءة وظروف الإدراك السمعي والبصري والرؤية. من المعروف ، على سبيل المثال ، إذا كانت درجة الحرارة في الغرفة التي يعمل فيها الشخص أعلى أو أقل من المستوى الأمثل لعملية وظيفية معينة ، فإن إنتاجية العمل تنخفض. يتم تحديد درجات الحرارة المثلى للغرف لأغراض مختلفة من خلال معايير التصميم ذات الصلة.

لذلك ، فإن الوسائط المثلى لتحديدات القياس اليود محايدة وحمضية قليلاً.

هذه البيئة المثلى للحيوانات والنباتات البحرية هي مياه البحر. إن تركيب الملح في دم الحيوانات البرية قريب جدًا من تكوين مياه البحر. الدم هو البيئة الداخلية للجسم. تعيش أعضاء وأنسجة وخلايا الجسم ، كما كانت ، مغمورة في هذا الوسط السائل الداخلي ، وتغمر باستمرار في الدم والليمفاوية وعصائر الأنسجة. نشأت الحياة في الماء ، في المحيط البدائي. في هذا المحيط ، مرت المراحل الأولى من التطور. المحيط مهد الحياة.

مع الوسيط الأمثل والتهوية ، يمكن أن تكون الكتلة الحيوية للفطريات الخيطية وخلايا الخميرة من 2 إلى 5٪ على أساس الوزن الجاف ، وحوالي 50٪ منها تستأثر بالبروتينات.

استمرار

ما الذي يجب أن نعرفه عن الإنزيمات

1. أجسامنا لا تنتج الإنزيمات الغذائية. نحصل عليها فقط عندما نأكل طعامًا نيئًا أو عندما نتناول الإنزيمات في شكل مكملات غذائية. ينتج جسمنا إنزيمات هضمية في البنكرياس ، لكنها لا تعمل في المعدة. إنها تعمل فقط في الاثني عشر ، بشرط الحفاظ على تفاعل قلوي طفيف هناك. لذلك ، إذا كان لديك خلل في التوازن الحمضي القاعدي ، فلن تعمل إنزيمات البنكرياس.

2. يعتقد أن حمض الهيدروكلوريك الموجود في عصير المعدة يكسر البروتين. هذا ليس صحيحا. لا يقوم حمض الهيدروكلوريك بتفكيك البروتين ، بل يقوم فقط بتحويل إنزيم البيبسينوجين إلى شكله النشط ، المسمى بيبسين ، وهو إنزيم يكسر البروتين يبدأ في المعدة.

3. تعمل الانزيمات الغذائية في المعدة وتعمل انزيمات البنكرياس في الاثني عشر. تختلف الإنزيمات الغذائية عن غيرها من الإنزيمات النباتية من حيث أنها تعمل على نطاق واسع ، أي أنها تظل نشطة في كل من المعدة والاثني عشر. لكن البنكرياتين ، وهو إنزيم البنكرياس ، يعمل في بيئة قلوية ضيقة من الرقم الهيدروجيني (7.8-8.3) ويتم تدميره في البيئة الحمضية للمعدة.

4. عادة ، إذا تم تقليل الحموضة ، يقوم الأطباء بإعطاء المريض حمض الهيدروكلوريك لزيادة البيئة الحمضية وتحسين هضم البروتين. هل هذا صحيح؟ لا ليس كذلك. هذا "التحمض" يغير في المقام الأول درجة الحموضة في الدم. نظام عازلة لتحييد الحمض بالأعمال القلوية. حمض الهيدروكلوريك يحرم نشاط أنزيمات البنكرياس ، مما يضعف الهضم. يمكن تحقيق النتائج المثلى باستخدام الإنزيمات الغذائية بدلاً من مكملات حمض الهيدروكلوريك. بالإضافة إلى ذلك ، يعتبر البلع العشوائي عبئًا على الكلى ، التي تحتاج إلى إفراز الأحماض الزائدة.

لذلك ، عندما يكشف تحليل البول عن تفاعله الحمضي ، من الضروري معرفة ما إذا كان هذا التفاعل مرتبطًا بتناول المكملات التي تحتوي على حمض الهيدروكلوريك ، أو إساءة استخدام الأطعمة الحمضية (اللحوم ، مشروبات البروتين ، السكر ، الدهون) ، أو (للأسف) !) مرض السكري يتطور بالفعل.

5. إذا كانت الحموضة عالية جدًا ، يوصى عادةً بالمكملات الغذائية على شكل أملاح الكالسيوم. في الوقت نفسه ، يعتقدون أن هذا في نفس الوقت سيمنع تطور مرض مثل تليين العظام (هشاشة العظام). لكن هذا ليس هو الحال بأي حال من الأحوال! أملاح الكالسيوم لها تأثير معاكس لحمض الهيدروكلوريك. لقد ثبت بالفعل أنه سيكون من الأصح فعل العكس - لا ينبغي بأي حال من الأحوال شرب هذا الكالسيوم. على خلفية تفاعل قلوي ، سيتحول الكالسيوم غير العضوي فقط إلى ملح حامض الأكساليك وسيساهم في تطور التهاب المفاصل وأمراض العظام والمفاصل الأخرى ، فضلاً عن تكوين إعتام عدسة العين. في الوقت نفسه ، يمكن تصحيح عملية الهضم بسهولة عن طريق تناول المزيد من الأطعمة النيئة التي تحتوي على جميع إنزيمات الطعام.

6. يعتقدون خطأً أنه من المستحيل إثبات نقص الإنزيمات في الجسم. في هذه الأثناء ، يتجلى نقص الإنزيمات في الجسم من خلال بعض أعراض الجوع الإنزيمي: الحمى والحمى. تضخم البنكرياس (أكثر شيوعًا في المرضى الذين يتناولون طعامًا مفرط الطهي ، حيث ماتت جميع الإنزيمات) ؛ زيادة عدد خلايا الدم البيضاء بعد تناول الطعام المطبوخ والمعلب ، على عكس الأطعمة النيئة الغنية بالأنزيمات ، والتي لا تعطي مثل هذا التأثير السلبي ؛ ظهور منتجات في البول يشير إلى أن ليس كل شيء على ما يرام في الأمعاء نتيجة سوء هضم البروتين بسبب نقص الإنزيمات اللازمة.

إن الإنزيمات التي نحصل عليها من الطعام النيء مهمة ليس فقط للهضم ، ولكن أيضًا للحفاظ على الصحة والوقاية من الأمراض. إذا تناولنا الأطعمة النيئة الطازجة على معدة فارغة ، فإنها تدخل مجرى الدم وتقوم بالأعمال التالية: إنها تدمر الهياكل البروتينية للفيروسات والبكتيريا ، وكذلك أي مواد ضارة أخرى تظهر أثناء الالتهاب. لذلك ، فإن الإنزيمات (خاصة العصائر الطازجة الغنية بالإنزيمات) فعالة للغاية: أثناء العمليات الالتهابية ، مثل البرد ، فإنها تتحكم في التورم والاحمرار والحرارة والألم الحاد.

للإنزيمات التي تهضم البروتينات تأثير علاجي كبير في أمراض العيون والأذنين والكلى. إنه خط الدفاع الأول لجهاز المناعة.

الأميليز هو إنزيم يهضم الكربوهيدرات. ولكنه يزيل أيضًا القيح ، الذي يتكون ، كما تعلم ، من خلايا الدم البيضاء الميتة. على سبيل المثال ، مع وجود خراج في الأسنان واللثة ، عندما لا تساعد المضادات الحيوية بشكل جيد ، يمكن أن يحدث التحسن إذا تم أخذ جرعات مناسبة من الأميليز ، الذي يحارب القيح: يختفي الخراج في وقت قصير.

يساعد الأميليز والليباز أيضًا في علاج الأمراض الجلدية: الشرى والصدفية والتهاب الجلد التماسي. تنظيف الرئتين والشعب الهوائية من المخاط. مزيج من الإنزيمات يستخدم اليوم في علاج الربو للقضاء على النوبات. ومع ذلك ، فإن التأثير في جميع الحالات يعتمد على الكمية الكافية من الإنزيمات المستخدمة.

يعمل إنزيم الليباز على هضم الدهون ، بما في ذلك الدهون الموجودة في الطعام والنباتات ، ويتكون من خلايا محاطة بغشاء دهني ، كما يدمر الغشاء الدهني لبعض الفيروسات ، ويزيد من نفاذية الخلية: يصبح الفيروس متاحًا ويتم هضمه بواسطة إنزيمات الطعام.

هل من الأفضل تناول أطعمة غنية بالليباز أم تناول نفس الليباز على شكل مكملات غذائية؟ بالطبع ، من الأفضل تناول الأطعمة الغنية بالإنزيمات بدلاً من تناول الإنزيمات المحضرة صيدلانيًا.

تحتاج فقط إلى معرفة مصادرها:
1. الحبوب والخضروات والفواكه والمكسرات المزروعة في ظروف عضوية طبيعية ، وليس في تربة اصطناعية ، وحتى مع وفرة من الإضافات الكيميائية المختلفة - هؤلاء هم المورّدون الرئيسيون للإنزيمات. من الضروري تناول السلطات النيئة يوميًا من الخضار محلية الصنع والعصير الطازج من الخضار والفواكه. يمكنك بالطبع تناول الخضار المطبوخة على البخار ، لكن يجب أن تكون أقل بثلاث مرات من الخضار النيئة.
2. لم يتعلم العلم الحديث بعد كيفية إنتاج إنزيمات كاملة صناعياً. لذلك ، فإن الطعام النيء فقط يحافظ على الإنزيمات ، لأن هذه الينابيع حساسة جدًا لدرجة الحرارة في الحياة المعيشية. يساعد تناول الطعام النيء في الحفاظ على إمدادات من الإنزيمات الخاصة به ، وهو أمر مهم لتعبئة الجسم في أي وقت.

ما النباتات الغنية بالأنزيمات؟

غنية بالأنزيمات بشكل خاص: براعم البذور والحبوب ، براعمها ؛ فجل ، ثوم ، أفوكادو ، كيوي ، بابايا ، أناناس ، موز ، مانجو ، صلصة الصويا. لقد تعلم الطبخ منذ أكثر من ألف عام. إنه منتج تخمير طبيعي لفول الصويا مع ملح البحر ، يستخدم كمضاف في الحساء والحبوب والخضروات. تحتوي الحبوب مثل الشعير والخضروات - البروكلي ، والملفوف الأبيض ، وبراعم بروكسل ، والقرنبيط ، وعشب القمح الذي يحتوي على الكلوروفيل ، ومعظم الخضروات الخضراء على شكل طبيعي وطبيعي من الإنزيم الضروري لعمل الجسم بشكل طبيعي. لكن إذا لم يكن لديك أي فرصة لتناول الطعام النيء حتى بكميات محدودة ، فاشرب عصائر الخضار ، فقط 5 أنواع دفعة واحدة (في كوب واحد) ، يمكنك تناول الإنزيمات 1-3 مرات في اليوم مع وجبات الطعام على شكل المكملات. تساعد الإنزيمات الغذائية على توفير الطاقة لأعضائنا وعضلاتنا وأنسجتنا. يقومون بتحويل الفسفور الغذائي إلى أنسجة عظمية. إزالة المواد السامة من الأمعاء والكبد والكلى والرئتين والجلد. تركيز الحديد في الدم. حماية الدم من المنتجات غير المرغوب فيها وتحويلها إلى مواد يسهل إفرازها من الجسم.

الانزيمات الهاضمة:

• الأميليز - يبدأ في تكسير الكربوهيدرات الموجودة بالفعل في تجويف الفم ، ويتم إطلاقها مع اللعاب ؛
• بروتياز عصير المعدة وهضم البروتينات.
• الليباز الذي يكسر الدهون.

تم العثور على هذه الإنزيمات الثلاثة في عصير البنكرياس الذي يدخل الأمعاء. ينتج الجسم السليم أيضًا الإنزيمات والكتلاز التي تساعد في التخلص من الجذور الحرة التي تزداد مع تقدم العمر. لإنتاج هذه الإنزيمات ، يحتاج الجسم إلى معادن مثل الزنك والمنغنيز.

• البنكرياتين - إنزيم البنكرياس الذي يعمل في البيئة القلوية للأمعاء الدقيقة.
• إنزيمات التربسين وكيموتريبسين - تشارك في تكسير البروتينات ؛
• يمكن أن يكون لدخول إنزيمات الرشاشيات - أصل فطري - إلى مجرى الدم تأثير علاجي مفيد ، حيث يؤدي إلى تقسيم الفيبرين ، مما يساعد في ارتشاف الجلطات الدموية. أثبتت إنزيمات الرشاشيات ، جنبًا إلى جنب مع إنزيمات الحيوانات التربسين والكيموتريبسين ، فعاليتها في علاج السرطان.

ضعف الهضم ، قلة الامتصاص ، ضعف البنكرياس ، البراز الدهني ، أمراض الأمعاء ، عدم تحمل الحليب اللاكتوز ، تجلط الأوعية الدموية - كل هذا يتطلب تناول إنزيمات الرشاشيات مع إنزيمات التربسين والكيموتريبسين.

عند فقدان الوزن ، من الضروري استبعاد الأطعمة التي تحتوي على مواد البيورين من الطعام ، لأن عصير المعدة الحمضي في معظم الحالات يدمرها: وخاصة الليباز. وهذا يؤدي إلى سوء هضم الدهون.

التهاب البنكرياس هو نتيجة تناول كمية كبيرة من البيورين ، وهذا يمكن أن يضر الكلى.

يشير الإجراء المقارن للإنزيمات إلى النشاط العالي لجميع مجموعات الإنزيمات الغذائية التي تعمل في البيئات الحمضية والقلوية. هذا هو السبب في أن الخضار النيئة ، الغنية بالأنزيمات الغذائية ، فعالة للغاية ومطلوبة للغاية ، والتي ، بالمناسبة ، لا تحتوي على أي موانع.

تخضع الإنزيمات أيضًا لثلاثة معايير رئيسية ، والتي تتميز أيضًا بالمحفزات غير العضوية. على وجه الخصوص ، تظل دون تغيير نسبيًا بعد التفاعل ، أي يتم إطلاقها مرة أخرى ويمكن أن تتفاعل مع جزيئات الركيزة الجديدة (على الرغم من أنه لا يمكن استبعاد الآثار الجانبية للظروف البيئية على نشاط الإنزيم). تمارس الإنزيمات تأثيرها بتركيزات ضئيلة (على سبيل المثال ، جزيء واحد من إنزيم رينين الموجود في الغشاء المخاطي لمعدة العجل يتخثر حوالي 10 6 جزيئات من كازينوجين الحليب في 10 دقائق عند 37 درجة مئوية). لا يؤثر وجود أو عدم وجود إنزيم أو أي محفز آخر على كل من قيمة ثابت التوازن والتغير في الطاقة الحرة (ΔG). المحفزات تزيد فقط المعدل الذي يقترب فيه النظام من التوازن الديناميكي الحراري دون تغيير نقطة التوازن. تسمى التفاعلات الكيميائية ذات ثابت التوازن العالي والقيمة السالبة لـ ΔG exergonic. تسمى التفاعلات ذات ثابت التوازن المنخفض و ΔG الموجب المقابل (عادة لا تستمر بشكل تلقائي) Endergonic. لبدء هذه التفاعلات وإكمالها ، من الضروري تدفق الطاقة من الخارج. ومع ذلك ، في النظم الحية ، ترتبط عمليات الطاقة المفرطة بتفاعلات الطاقة ، مما يوفر للأخيرة الكمية اللازمة من الطاقة.

الإنزيمات ، كونها بروتينات ، لها عدد من الخصائص المميزة لهذه الفئة من المركبات العضوية ، والتي تختلف عن تلك الخاصة بالمحفزات غير العضوية.

القابلية الحرارية للإنزيمات

نظرًا لأن معدل التفاعلات الكيميائية يعتمد على درجة الحرارة ، فإن التفاعلات المحفزة بواسطة الإنزيمات تكون أيضًا حساسة للتغيرات في درجة الحرارة. يتضاعف معدل التفاعل الكيميائي عندما ترتفع درجة الحرارة بمقدار 10 درجات مئوية. ومع ذلك ، نظرًا لطبيعة البروتين للإنزيم ، فإن التمسخ الحراري لبروتين الإنزيم مع زيادة درجة الحرارة سيقلل من التركيز الفعال للإنزيم ، مما يؤدي إلى انخفاض معدل التفاعل. لذلك ، حتى حوالي 45-50 درجة مئوية ، يسود تأثير زيادة معدل التفاعل ، الذي تنبأت به نظرية الحركية الكيميائية. فوق 45 درجة مئوية ، يصبح التمسخ الحراري لبروتين الإنزيم والانخفاض السريع في معدل التفاعل أكثر أهمية (الشكل 51).

وبالتالي ، فإن القابلية للحرارة ، أو الحساسية لزيادة درجة الحرارة ، هي إحدى الخصائص المميزة للإنزيمات ، والتي تميزها بشدة عن المحفزات غير العضوية. في وجود هذا الأخير ، يزيد معدل التفاعل أضعافا مضاعفة مع زيادة درجة الحرارة (انظر الشكل 51).

عند 100 درجة مئوية ، تفقد جميع الإنزيمات نشاطها (على ما يبدو ، هناك إنزيم واحد فقط من أنسجة العضلات ، ميوكيناز ، الذي يمكنه تحمل التسخين حتى 100 درجة مئوية ، هو استثناء). درجة الحرارة المثلى لعمل معظم الإنزيمات في الحيوانات ذوات الدم الحار هي 37-40 درجة مئوية. في درجات الحرارة المنخفضة (0 درجة مئوية أو أقل) ، لا يتم تدمير الإنزيمات ، كقاعدة عامة (لا تفسد الطبيعة) ، على الرغم من انخفاض نشاطها إلى الصفر تقريبًا. في جميع الحالات ، يكون وقت التعرض لدرجة الحرارة المعنية مهمًا. في الوقت الحاضر ، بالنسبة للبيبسين والتربسين وعدد من الإنزيمات الأخرى ، تم إثبات وجود علاقة مباشرة بين معدل تعطيل الإنزيم ودرجة تمسخ البروتين. نشير أيضًا إلى أن القابلية الحرارية للإنزيمات تتأثر إلى حد ما بتركيز الركيزة ودرجة الحموضة في الوسط وعوامل أخرى.

اعتماد نشاط الإنزيم على الأس الهيدروجيني للوسط

عادة ما تكون الإنزيمات أكثر نشاطًا داخل منطقة ضيقة من تركيز أيون الهيدروجين ، بما يتوافق مع قيم الأس الهيدروجيني الفسيولوجية للوسط الذي تم تطويره أثناء التطور (الرقم الهيدروجيني 6.0-8.0) للأنسجة الحيوانية. عندما يتم رسمها بيانياً ، يكون للمنحنى على شكل جرس نقطة محددة يظهر عندها الإنزيم أقصى نشاط ؛ وتسمى هذه النقطة الرقم الهيدروجيني الأمثل للوسط لعمل هذا الإنزيم (الشكل 52). عند تحديد اعتماد نشاط الإنزيم على تركيز أيونات الهيدروجين ، يتم إجراء التفاعل عند قيم أس هيدروجيني مختلفة للوسط ، عادةً عند درجة الحرارة المثلى وفي وجود تركيزات عالية بدرجة كافية من الركيزة. في الجدول. يوضح الشكل 17 حدود الأس الهيدروجيني المثلى لعدد من الإنزيمات.

من الجدول. يوضح الشكل 17 أن درجة الحموضة المثلى لعمل الإنزيم تقع ضمن النطاق الفسيولوجي. الاستثناء هو البيبسين ، حيث يكون الرقم الهيدروجيني الأمثل له 2.0 (عند درجة الحموضة 6.0 يكون غير نشط وغير مستقر). يتم تفسير ذلك من خلال وظيفة البيبسين ، حيث يحتوي عصير المعدة على حمض الهيدروكلوريك المجاني ، مما يخلق بيئة تقارب قيمة الرقم الهيدروجيني هذه. من ناحية أخرى ، يكمن الرقم الهيدروجيني الأمثل للأرجيناز في المنطقة القلوية القوية (حوالي 10.0) ؛ لا يوجد مثل هذا الوسط في خلايا الكبد ، وبالتالي ، وظائف أرجيناز في الجسم الحي ، على ما يبدو ، ليست في منطقة الأس الهيدروجيني المثلى للوسط.

وفقًا للمفاهيم الحديثة ، فإن تأثير التغيرات في الرقم الهيدروجيني للوسط على جزيء الإنزيم يتمثل في التأثير على حالة أو درجة تأين المجموعات الحمضية والأساسية (على وجه الخصوص ، مجموعات COOH من الأحماض الأمينية ثنائية الكربوكسيل ، ومجموعة SH من السيستين. ، نيتروجين هيستيدين إيميدازول ، مجموعة NH 2 من ليسين ، إلخ). عند قيم الأس الهيدروجيني المختلفة للوسط ، يمكن أن يكون المركز النشط في شكل مؤين جزئيًا أو غير مؤين ، مما يؤثر على البنية الثلاثية للبروتين ، وبالتالي تكوين مركب الركيزة الإنزيمية النشط. بالإضافة إلى ذلك ، فإن حالة تأين الركائز والعوامل المساعدة مهمة.

خصوصية الانزيم

الإنزيمات لها خصائص عالية في العمل. في هذه الخاصية ، غالبًا ما تختلف اختلافًا كبيرًا عن المحفزات غير العضوية. وبالتالي ، فإن البلاتين والبلاديوم المطحون ناعماً يمكن أن يحفز الاختزال (بمشاركة الهيدروجين الجزيئي) لعشرات الآلاف من المركبات الكيميائية ذات الهياكل المختلفة. تعود الخصوصية العالية للإنزيمات ، كما ذكر أعلاه ، إلى التكامل التوافقي والإلكتروستاتيكي بين جزيئات الركيزة والإنزيم والبنية الفريدة للمركز النشط للإنزيم ، مما يوفر "التعرف" ، والتقارب العالي والانتقائية لأي تفاعل واحد من آلاف التفاعلات الكيميائية الأخرى التي تحدث في وقت واحد في الخلايا الحية.

اعتمادًا على آلية العمل ، يتم تمييز الإنزيمات بالخصوصية النسبية أو الجماعية والخصوصية المطلقة. لذلك ، بالنسبة لعمل بعض الإنزيمات المتحللة للماء ، فإن نوع الرابطة الكيميائية في جزيء الركيزة له أهمية قصوى. على سبيل المثال ، يقوم البيبسين بتفكيك البروتينات من أصل حيواني ونباتي ، على الرغم من أنها يمكن أن تختلف اختلافًا كبيرًا عن بعضها البعض في كل من التركيب الكيميائي وتكوين الأحماض الأمينية ، وفي الخصائص الفيزيائية والكيميائية. ومع ذلك ، فإن البيبسين لا يكسر الكربوهيدرات أو الدهون. يفسر ذلك حقيقة أن موقع عمل البيبسين هو رابطة ببتيد - CO-NH-bond. لعمل الليباز ، الذي يحفز التحلل المائي للدهون إلى الجلسرين والأحماض الدهنية ، مثل هذا الموقع هو رابطة استر. التربسين ، الكيموتريبسين ، الببتيدات ، الإنزيمات التي تحلل روابط α-glycosidic (ولكن ليس روابط β-glycosidic الموجودة في السليلوز) في السكريات ، إلخ ، لها خصوصية جماعية متشابهة. عادةً ما تشارك هذه الإنزيمات في عملية الهضم ، وخصوصية مجموعتها أكثر من المحتمل أن كل شيء له معنى بيولوجي معين. تتمتع بعض الإنزيمات داخل الخلايا أيضًا بخصوصية نسبية مماثلة ، على سبيل المثال ، هيكسوكيناز ، الذي يحفز الفسفرة لجميع السداسيات تقريبًا في وجود ATP ، على الرغم من وجود إنزيمات محددة في نفس الوقت لكل سداسي التي تؤدي نفس الفسفرة في الخلايا.

الخصوصية المطلقة للعمل هي قدرة الإنزيم على تحفيز تحويل ركيزة واحدة فقط. أي تغييرات (تعديلات) في بنية الركيزة تجعلها غير قابلة للوصول إلى عمل الإنزيم. مثال على هذه الإنزيمات هو الأرجيناز ، الذي يكسر الأرجينين في الظروف الطبيعية (في الجسم) ، واليورياز ، الذي يحفز تكسير اليوريا ، وغيرها (انظر التبادل البسيط للبروتين).

هناك دليل تجريبي على وجود ما يسمى بالخصوصية الكيميائية الفراغية بسبب وجود شكلي L- و D متماثل بصريًا أو أيزومرات هندسية (cis- و trans-) للمواد الكيميائية. وبالتالي ، فإن أوكسيدات الأحماض الأمينية L و D معروفة ، على الرغم من وجود الأحماض الأمينية L فقط في البروتينات الطبيعية. يعمل كل نوع من أوكسيديز فقط على الأيزومير الفراغي المحدد الخاص به 1. (واحد ومع ذلك ، هناك مجموعة صغيرة من الإنزيمات - الأنزيمات العنصرية ، التي تحفز التغيير في التكوين الفراغي للركيزة. وهكذا ، فإن نظام السباق ألانين البكتيري يحول كلا من L- و D- ألانين بشكل عكسي إلى خليط غير نشط بصريًا من كلا الأيزومرين: DL-alanine (رفيق السباق).)

من الأمثلة الجيدة على الخصوصية الكيميائية الفراغية هو البكتيرية decarboxylase الأسبارتات ، الذي يحفز إزالة ثاني أكسيد الكربون فقط من حمض L- الأسبارتيك مع تحوله إلى L- ألانين. يتم إظهار الخصوصية الفراغية بواسطة الإنزيمات التي تحفز التفاعلات الاصطناعية. لذلك ، من الأمونيا و α-ketoglutarate في جميع الكائنات الحية ، يتم تصنيع L-isomer لحمض الجلوتاميك ، وهو جزء من البروتينات الطبيعية. إذا كان أي مركب موجودًا في شكل cis- و trans-isomers بترتيب مختلف لمجموعات الذرات حول الرابطة المزدوجة ، إذن ، كقاعدة عامة ، يمكن أن يعمل واحد فقط من هذه الأيزومرات الهندسية كركيزة لعمل الإنزيم.

على سبيل المثال ، يحفز fumarase فقط تحويل حمض الفوماريك (الأيزومر العابر) ، لكنه لا يعمل على حمض الماليك (أيزومر رابطة الدول المستقلة).

وبالتالي ، نظرًا لخصوصية عملها ، تضمن الإنزيمات أن تفاعلات معينة فقط تنطلق بمعدل مرتفع من مجموعة كبيرة من التحولات المحتملة في الحيز الدقيق للخلايا وفي الكائن الحي بأكمله ، وبالتالي تنظم شدة التمثيل الغذائي.

العوامل التي تحدد نشاط الانزيمات

هنا ، سيتم النظر بإيجاز في العوامل التي تحدد معدل التفاعلات التي تحفزها الإنزيمات ، وستتم مناقشة أسئلة حول تنشيط وتثبيط عمل الإنزيمات بمزيد من التفصيل.

كما هو معروف ، فإن معدل أي تفاعل كيميائي يتناقص بمرور الوقت ، ومع ذلك ، فإن منحنى الدورة الزمنية للتفاعلات الأنزيمية (انظر الشكل 53) لا يحتوي على الشكل العام الذي يتميز به التفاعلات الكيميائية المتجانسة. قد يكون الانخفاض في معدل التفاعلات الأنزيمية بمرور الوقت ناتجًا عن تثبيط نواتج التفاعل ، وانخفاض درجة تشبع الإنزيم بالركيزة (نظرًا لأن تركيز الركيزة ينخفض ​​مع تقدم التفاعل) ، وتعطيل جزئي لـ إنزيم عند درجة حرارة معينة ودرجة حموضة الوسط.

بالإضافة إلى ذلك ، ينبغي للمرء أن يأخذ في الاعتبار قيمة معدل التفاعل العكسي ، والذي قد يكون أكثر أهمية مع زيادة تركيز نواتج التفاعل الأنزيمي. في ظل هذه الظروف ، عند دراسة معدل التفاعلات الأنزيمية في الأنسجة والسوائل البيولوجية ، يتم تحديد معدل التفاعل الأولي عادةً في ظل الظروف التي يقترب فيها معدل التفاعل الإنزيمي من الخطية (بما في ذلك تركيز الركيزة المرتفع بدرجة كافية للتشبع).

تأثير تركيز الركيزة والإنزيم
حول معدل رد الفعل الإنزيمي

يتبع استنتاج مهم من المادة المذكورة أعلاه أن أحد أهم العوامل التي تحدد معدل التفاعل الأنزيمي هو تركيز الركيزة. عند وجود تركيز ثابت للإنزيم ، يزداد معدل التفاعل تدريجيًا ، ليصل إلى حد أقصى معين (الشكل 54) ، عندما لا تؤثر الزيادة الإضافية في كمية الركيزة على معدل التفاعل أو ، في بعض الحالات ، تؤدي إلى إبطائها. كما يتضح من منحنى الاعتماد بين معدل التفاعل الإنزيمي وتركيز الركيزة ، عند التركيزات المنخفضة من الركيزة ، توجد علاقة مباشرة بين هذه المؤشرات ، ومع ذلك ، عند التركيزات العالية ، يصبح معدل التفاعل مستقلاً عن تركيز الركيزة في هذه الحالات ، من المفترض أن تكون الركيزة زائدة وأن الإنزيم مشبع تمامًا. العامل المحدد للمعدل في الحالة الأخيرة هو تركيز الإنزيم.

معدل أي تفاعل إنزيمي يعتمد بشكل مباشر على تركيز الإنزيم. على التين. يوضح الشكل 55 العلاقة بين معدل التفاعل وزيادة كميات الإنزيم في وجود فائض من الركيزة. يمكن ملاحظة أن هناك علاقة خطية بين هذه القيم ، أي أن معدل التفاعل يتناسب مع كمية الإنزيم الموجود.

في مجمع متعدد الإنزيمات عدة إنزيمات

(على سبيل المثال ، E1 ، E2 ، E3) ترتبط ارتباطًا وثيقًا ببعضها البعض في مجمع واحد وتنفذ سلسلة من التفاعلات المتتالية التي يتم فيها نقل منتج التفاعل مباشرة إلى الإنزيم التالي وهو ركيزة فقط. بفضل هذه المجمعات ، يتم تسريع معدل تحول الجزيئات بشكل كبير.

فمثلا، بيروفات ديهيدروجينيزمعقدة ، قبل-

تدوير البيروفات إلى acetyl-S-CoA، α ديهيد كيتوجلوتاراتي-مركب rogenase الذي يحول α-ketoglutarate إلى su-

cinyl-S-CoA ، وهو مركب يسمى " سينسيز الأحماض الدهنية"(أو synthase بالميتات) ، توليف حمض البالمتيك.

مبادئ نشاط الإنزيم الكمي

1. يتم التعبير عن نشاط الإنزيم على أنه معدل تراكم المنتج أو معدل فقد الركيزة من حيث كمية المادة التي تحتوي على الإنزيم.

في الممارسة العملية ، عادة ما يستخدمون:

o وحدات كمية مادة - مول (ومشتقاته مليمول ، µ مول) ، جرام (كجم ، مجم) ،

o وحدات زمنية - دقيقة ، ساعة ، ثانية ،

o وحدات الكتلة أو الحجم - جرام (كجم ، مجم) ، لتر (مل).

تستخدم المشتقات الأخرى أيضًا بنشاط - catal (mol / s) ، الوحدة الدوليةالنشاط (IU ، الوحدة) يتوافق مع µmol / min.

وبالتالي ، يمكن التعبير عن نشاط الإنزيم ، على سبيل المثال ، في mmol / s × l ، g / h × l ، IU / l ، cat / ml ، إلخ. على سبيل المثال ، من المعروف أن 1 جرام من البيبسين يكسر 50 كجم من بياض البيض في ساعة واحدة - وبالتالي ، فإن نشاطه سيكون 50 كجم / ساعة لكل 1 جرام من الإنزيم. إذا كانت كمية اللعاب في 1.6 جرام تكسر 175 كجم من النشا في الساعة - فإن نشاط الأميليز في اللعاب سيكون 109.4 كجم من النشا في الساعة لكل 1 جرام من اللعاب.

2. خلق الظروف القياسيةبحيث يمكنك مقارنة النتائج التي تم الحصول عليها

في مختبرات مختلفة - درجة الحموضة المثلى ، ودرجة الحرارة الثابتة ، على سبيل المثال ، 25 درجة مئوية أو 37 درجة مئوية ، مع ملاحظة وقت حضانة الركيزة مع الإنزيم.

3. الركيزة الزائدةبحيث تعمل جميع جزيئات الإنزيم الموجودة في المحلول.

خصائص الإنزيمات

1. الاعتماد على درجة الحرارة لمعدل التفاعل- وصفها صرخة على شكل جرس-

تعوي بأقصى معدل عند درجة الحرارة المثلى لإنزيم معين.

قانون زيادة معدل التفاعل بمقدار 2-4 مرات مع زيادة درجة الحرارة بمقدار 10 درجة مئوية صالح أيضًا للتفاعلات الأنزيمية ، ولكن فقط في النطاق الذي يصل إلى 55-60 درجة مئوية ، أي في القيم قبل تمسخ البروتين. إلى جانب ذلك ، وكاستثناء ، هناك إنزيمات لبعض الكائنات الحية الدقيقة الموجودة في مياه الينابيع الساخنة والسخانات.

في كمامة القطط السيامية ، أطراف الأذنين ، الذيل ، الكفوف سوداء. في هذه المناطق ، تكون درجة الحرارة أقل بمقدار 0.5 درجة مئوية فقط من المناطق الوسطى من الجسم. لكن هذا يسمح للإنزيم الذي يشكل الصباغ بالداخل

بصيلات الشعر. عند أدنى زيادة في درجة الحرارة ، يتم تعطيل الإنزيم.

في الأرنب ، عندما تنخفض درجة الحرارة المحيطة ، يتم تعطيل إنزيم تكوين الصباغ للجلد ، ويحصل الأرنب على معطف أبيض.

يبدأ البروتين المضاد للفيروسات الإنترفيرون في التكون في الخلايا فقط عندما تصل درجة حرارة الجسم إلى 38 درجة مئوية.

مع انخفاض درجة الحرارة ، ينخفض ​​نشاط الإنزيمات ، لكنه لا يختفي تمامًا. ومن الأمثلة على ذلك سبات بعض الحيوانات (السناجب الأرضية والقنافذ) ، التي تنخفض درجة حرارة جسمها إلى 3-5 درجات مئوية.

تُستخدم خاصية الإنزيمات هذه أيضًا في الممارسة الجراحية أثناء العمليات على تجويف الصدر ، عندما يخضع المريض للتبريد إلى 22 درجة مئوية.

2. اعتماد معدل التفاعل على الأس الهيدروجيني- يوصف بمنحنى على شكل جرس مع أقصى معدل عند قيمة الأس الهيدروجيني المثلى للإنزيم المعطى.

لكل إنزيم ، هناك نطاق معين من الأس الهيدروجيني ضيق للوسط ، وهو الأمثل لإظهار أعلى نشاط له. على سبيل المثال ، قيم الأس الهيدروجيني المثلى للبيبسين هي 1.5-2.5 ، التربسين 8.0-8.5 ، الأميليز اللعابي 7.2 ، الأرجيناز 9.7 ، الفوسفاتيز الحمضي 4.5-5.0 ، السكسينات ديهيدروجينيز 9.0.

3. اعتماد معدل التفاعل على تركيز الركيزة

مع زيادة تركيز الركيزة ، يزداد معدل التفاعل أولاً

وفقًا لربط جزيئات الإنزيم الجديدة بالتفاعل ، يتم ملاحظة تأثير التشبع عندما تتفاعل جميع جزيئات الإنزيم مع جزيئات الركيزة. مع زيادة أخرى في تركيز الركيزة بين جزيئاتها ، هناك منافسة على المركز النشط للإنزيم وينخفض ​​معدل التفاعل.

4. الاعتماد على تركيز الانزيم

مع زيادة عدد جزيئات الإنزيم ، يزداد معدل التفاعل بشكل مستمر ويتناسب طرديًا مع كمية الإنزيم ، وذلك بسبب ينتج المزيد من جزيئات الإنزيم المزيد من جزيئات المنتج.