الوظائف الرئيسية لبروتينات بلازما الدم. يوجد خمسة أجزاء رئيسية من البروتينات في الدم. البروتينات التي توفر حماية غير محددة

تحتوي بلازما الدم البشري عادة على أكثر من 100 نوع من البروتينات. حوالي 90٪ من بروتين الدم هو الألبومين. المناعيةوالبروتينات الدهنية والفيبرينوجين والترانسفيرين. توجد بروتينات أخرى في البلازما بكميات صغيرة.

يتم تصنيع بروتينات بلازما الدم:

• الكبد - يصنع بالكامل الفيبرينوجين وألبومين الدم ، ومعظم الجلوبولين ألفا وبيتا ،
• خلايا الجهاز الشبكي البطاني(RES) من نخاع العظم والعقد الليمفاوية - جزء من β-globulins و γ-globulins (الغلوبولين المناعي).

ملامح محتوى البروتينات في الدم عند الأطفال

في الأطفال حديثي الولادة ، يكون محتوى البروتين الكلي في مصل الدم أقل بكثير منه عند البالغين ، ويصبح في حده الأدنى بحلول نهاية الشهر الأول من العمر (حتى 48 جم / لتر). بحلول السنة الثانية أو الثالثة من العمر ، يرتفع البروتين الكلي إلى مستوى البالغين.

خلال الأشهر الأولى من الحياة ، التركيز كسور الجلوبيولينمنخفضة ، مما يؤدي إلى فرط ألبومين الدم النسبي بنسبة تصل إلى 66-76٪. في الفترة بين الشهرين الثاني والثاني عشر ، يتجاوز تركيز α 2-globulins مؤقتًا مستوى البالغين.

تكون كمية الفيبرينوجين عند الولادة أقل بكثير من البالغين (حوالي 2.0 جم / لتر) ، ولكن بحلول نهاية الشهر الأول تصل إلى المعدل المعتاد (4.0 جم / لتر).

أنواع البروتينات

في الممارسة السريرية ، يتم تمييز 10 أنواع من التنظير الكهربائي للمصل ( بروتينوجرام) تتوافق مع مختلف الحالات المرضية.

محاضرة # 4

غذاء لتوحيد وإعادة التحقق من المعرفة

1. شرح المهام والمشكلات التي يواجهها هدف NRF من أجل إنشاء أنشطة ترفيهية في مناطقها.

2. انظر السياحة البيئية كأولوية لمرافق NRF.

3. إعطاء وصف لتنظيم الكمين وفصل وظائف المتنزهات الوطنية والطبيعية حول العالم.

1. الدور الفسيولوجي لـ BOD. تصنيف. الخصائص الفيزيائية والكيميائية للجلوبيولين. البروتينات الرئيسية لجزء الجلوبيولين.
2. خلل البروتينات وأسبابها.
3. الكتروفوغرام. طريقة الرحلان الكهربي لبروتينات بلازما الدم. الأهمية السريرية والتشخيصية لدراسة بروتينات الدم.

الدم- البيئة الداخلية السائلة للجسم. يبلغ إجمالي حجم دم الشخص البالغ 5-6 لترات. يتكون الدم من جزء سائل بلازما(55٪) و عناصر على شكل(كريات الدم الحمراء ، الكريات البيض ، الصفائح الدموية).

يؤدي الوظائف:

النقل (نقل المواد الكيميائية) ؛

الجهاز التنفسي (هيموجلوبين كرات الدم الحمراء) ؛

الغذائية (امتصاص المواد المهضومة) ؛

مطرح (سحب المنتجات النهائية لعملية التمثيل الغذائي) ؛

ينظم عملية التمثيل الغذائي (توصيل جزيئات الإشارة للأعضاء المستهدفة) ؛

وقائي (استجابة مناعية) ؛

يدعم التوازن الحمضي القاعدي والماء في الجسم (الرقم الهيدروجيني 7.36-7.4) ؛

وظيفة التنظيم الحراري (ثبات درجة الحرارة) ؛

بلازما الدم -إنها مرحلة نقل مائي للمواد الغذائية ومنتجات التمثيل الغذائي.

تكوين البلازما

1. المواد القابلة للذوبان (العضوية وغير العضوية) البلازما 10٪.

2. بروتينات البلازما 7٪.

3. أملاح غير عضوية - 0.9٪

4. المركبات العضوية غير البروتينية - حوالي 2٪

بروتينات البلازما

الكمية الإجمالية للبروتينات في بلازما الدم هي 7-8٪. الكمية الإجمالية للبروتينات في البلازما 60-85 جم / لتر. مع تقدم العمر ، تنخفض كمية البروتينات في بلازما الدم البشري إلى 65-67 جم / لتر. في مصل الدم 0.18-0.37 جم / لتر.

يمكن تقسيم بروتينات البلازما إلى فصيلين، تختلف في خصائصها الفيزيائية والكيميائية:

Ø زلال المصل

Ø الجلوبيولين في الدم

عن طريق الرحلان الكهربائي ، يمكن تقسيم بروتينات بلازما الدم إلى 5 أجزاء:

ألبومات 55-65٪

α 1 - الجلوبيولين 2-4٪

α 2 - الجلوبيولين 6-12٪ ؛

β- الجلوبيولين 8-12٪

γ- الجلوبيولين 12-22٪

يمكن لطريقة الرحلان الكهربي المناعي فصل بروتينات بلازما الدم إلى أكثر من 30 جزءًا.

الدور الفسيولوجي للطلب الأوكسجيني البيولوجي -يحدد المحتوى الكلي لبروتينات البلازما ضغط البلازما الغرواني التناضحي أو الورمي. تمتلك بروتينات البلازما خصائص الأحماض والقواعد ، وهي قادرة على اكتشاف خصائص العازلة عندما تدخل الأحماض والقواعد إلى الدم. تشارك بروتينات البلازما بشكل مباشر في استقلاب البروتين للكائن الحي بأكمله. تتشكل بروتينات البلازما بشكل مكثف ومن الواضح أنها تستهلك بنفس السرعة. إلى جانب بعض العوامل الأخرى ، تلعب بروتينات بلازما الدم دورًا وقائيًا مهمًا في إدخال مبدأ معدي في الجسم. تعتمد مناعة الجسم ضد الأمراض المعدية (المناعة) ، وخاصة المكتسبة نتيجة مرض أو لقاحات ، في بعض الحالات على تكوين أجسام بروتينية واقية أو مناعية خاصة تدخل إلى بلازما الدم. في جميع الحالات ، عندما يدخل بروتين غريب (مستضد) إلى الجسم ، يتم تكوين ما يسمى بالأجسام المضادة في الجسم - وهي مواد ذات طبيعة بروتينية أيضًا. مكان تكوينها هو النسيج الشبكي البطاني والليمفاوي. في بعض الحالات ، تعمل هذه المواد على تحييد المواد السامة (السموم) التي تفرزها الكائنات الحية الدقيقة (مضادات السموم). في حالات أخرى ، تتشكل المواد في مصل الدم ، إما الميكروبات اللاصقة (agglutinins) ، أو إذابتها (liz and ny) ، أو ترسيب بروتينات غريبة على الجسم (و rec و p و ny).

زلال المصلهي بروتينات تحتوي على جزيئات كروية تقريبًا بوزن جزيئي صغير يبلغ 68000. يوجد حوالي 40٪ من الألبومين في الدم والباقي 60٪ في السائل الخلالي. هذه البروتينات قابلة للذوبان بدرجة عالية في الماء ولا تترسب حتى لو تمت إزالة الإلكتروليتات تمامًا من المحلول عن طريق غسيل الكلى أو الغسيل الكلوي. مع إضافة الإلكتروليتات ، يتم تمليح الألبومين بصعوبة. لا تترسب البومينات عند نصف تشبع بكبريتات الأمونيوم ، فقط عند التشبع الكامل. محتوى الألبومين في البلازما البشرية 4-5٪. تحافظ البومينات على بعض الدهون في حالة مذابة وبالتالي تسهل نقلها عن طريق الدم. أنها تخلق 80 ٪ من ضغط الأورام في بلازما الدم. القيام بوظيفة غذائية ، هي احتياطي من الأحماض الأمينية لتخليق البروتين ، ونقل الكولسترول ، والأحماض الدهنية ، والبيليروبين ، والأملاح الصفراوية ، والمعادن الثقيلة ، والعقاقير (المضادات الحيوية ، السلفوناميدات ، الباربيتورات ، جليكوسيدات القلب) ، Ca2 + ، Cu2 + ، Zn2 + الكاتيونات ، البروجسترون ، هرمون الغدة الدرقية ، ثلاثي يودوثيرونين المركب في الكبد. محتوى عادي- 37-55 جرام / لتر من مصل الدم. لوحظ انخفاض في المحتوى في المتلازمة الكلوية ، وأمراض الكبد المرتبطة بانتهاك وظيفة تخليق البروتين (تليف الكبد) ، والحروق ، والإنتان.

مصل الجلوبيولينتمثل مجموعة من البروتينات ذات درجة تشتت أقل وذات وزن جزيئي غير متساوٍ. وزنها الجزيئي حوالي 100000. الجلوبيولين غير قابل للذوبان في الماء النقي تماما. لذلك ، أثناء غسيل الكلى ، يترسبون. يتم تمليح الجلوبيولين بالفعل عند نصف تشبع بكبريتات الأمونيوم. تبلغ كمية الجلوبيولين في بلازما الإنسان 2.5٪ تقريبًا. مركب في الكبد ونخاع العظام والطحال والعقد الليمفاوية.

يعد تحديد المحتوى الكلي للبروتين في بلازما الدم (مصل الدم) عنصرًا من مجموعة إجراءات التشخيص المعقدة بالفعل في المرحلة الأولية من الرعاية الطبية.

يتم تصنيع معظم بروتينات البلازما في خلايا الكبد. يحدث تقويض العديد من بروتينات البلازما في الخلايا البطانية للشعيرات الدموية وفي نظام البلعمات الوظيفية - الخلايا الوحيدة والبلاعم - بعد امتصاص البروتينات عن طريق كثرة الخلايا. تمر البروتينات ذات الوزن الجزيئي الصغير عبر حاجز الترشيح للأجسام الكلوية إلى البول الأساسي ، حيث يتم امتصاصها من قبل الخلايا الظهارية للأنابيب القريبة وتقويضها إلى أحماض أمينية.

محتوى البروتينات في الفضاء داخل الأوعية الدموية في كل لحظة من الزمن هو نتيجة التوازن المستمر بين تخليق وإفراز البروتينات في الدم ، وامتصاصها بواسطة الخلايا ، وعمليات الهدم وإفراز البروتينات ذات الوزن الجزيئي المنخفض في البول. بالإضافة إلى ذلك ، يحدث تبادل مستمر للبروتينات بين برك داخل الأوعية الدموية وخارج الأوعية للسائل خارج الخلية. يتم الحفاظ على ثبات حجم الدم داخل الأوعية الدموية بواسطة النظام التناضحي الغرواني. يتم توفير ثبات المكون الورمي للضغط الاسموزي في الدم عن طريق الألبومين.

وظائف بروتينات البلازما

1. تسبب البروتينات ضغط الأورام (انظر أدناه) ، الذي تعتبر قيمته مهمة لتنظيم تبادل الماء بين الدم والأنسجة. 2. البروتينات ، التي لها خصائص عازلة ، تحافظ على توازن الدم الحمضي القاعدي. 3. تزود البروتينات بلازما الدم بلزوجة معينة ، وهو أمر مهم في الحفاظ على مستويات ضغط الدم. 4. بروتينات البلازما تساعد على استقرار الدم ، وخلق ظروف تمنع ترسيب كرات الدم الحمراء. 5. تلعب بروتينات البلازما دورًا مهمًا في تخثر الدم. 6. بروتينات بلازما الدم هي عوامل مهمة في المناعة ، أي مقاومة الأمراض المعدية.

مجموعات بروتينات البلازما

تحتوي بلازما الدم على مزيج من البروتينات التي تختلف في الأصل والوظيفة. بالنسبة للعديد من البروتينات ، لم يتم تحديد وظائفها بعد. تم تحديد عشرات البروتينات الفردية ذات الأهمية التشخيصية في مصل الدم. في الحالات المرضية ، لا يتغير محتوى البروتين الكلي بشكل أساسي ، ولكن مكوناته الفردية تزيد أو تنقص بشكل ملحوظ مع ظهور عدد من حالات البروتينات غير المحتواة في الظروف العادية.

تتميز مكونات نظام تخثر الدم والعديد من هرمونات الببتيد وظيفيًا بشكل جيد. فقط عدد قليل من الإنزيمات المتداولة في الدم لها وظيفة فسيولوجية حقيقية هنا ، ومعظمها يدخل مجرى الدم نتيجة لتدمير الخلايا. جميع بروتينات النظام التكميلي مهمة وظيفيًا ، كما هو الحال مع مجموعة كبيرة من بروتينات الطور الحاد ، والتي يزيد محتواها بمقدار رتبتين من حيث الحجم أثناء عملية الالتهاب.

الأجزاء الرئيسية للبروتينات:

بروتينات الألبومين التي يبلغ وزنها الجزيئي حوالي 70000 دا. نظرًا لكونها محبة للماء ومحتواها العالي من البلازما ، فإنها تلعب دورًا مهمًا في الحفاظ على ضغط الدم الغرواني التناضحي (الأورام) وتنظيم تبادل السوائل بين الدم والأنسجة. يؤدون وظيفة النقل: يقومون بنقل الأحماض الدهنية الحرة والأصباغ الصفراوية وهرمونات الستيرويد وأيونات Ca2 + والعديد من الأدوية. تعمل الألبومات أيضًا كمخزون غني ومباع سريعًا من الأحماض الأمينية.

B1- الجلوبيولين:

حمض β1- بروتين سكري (أوروسوموكويد) - يحتوي على ما يصل إلى 40٪ من الكربوهيدرات ، وتكون نقطته الكهربية في بيئة حمضية (2.7). لم يتم تحديد وظيفة هذا البروتين بشكل كامل ؛ من المعروف أنه في المراحل الأولى من العملية الالتهابية ، يشجع orosomucoid على تكوين ألياف الكولاجين في بؤرة الالتهاب (J. Musil ، 1985).

ب 1 أنتيتريبسين - مثبط لعدد من البروتياز (التربسين ، كيموتريبسين ، كاليكرين ، بلازمين). قد يكون الانخفاض الخلقي في محتوى بيتا 1-أنتيتريبسين في الدم عامل استعداد للإصابة بأمراض القصبات الرئوية ، لأن الألياف المرنة لنسيج الرئة حساسة بشكل خاص لعمل الإنزيمات المحللة للبروتين.

بروتين رابط الريتينول ينقل فيتامين أ القابل للذوبان في الدهون.

بروتين رابط للثيروكسين - يربط وينقل هرمونات الغدة الدرقية المحتوية على اليود.

ترانسكورتين - يربط وينقل هرمونات القشرانيات السكرية (الكورتيزول والكورتيكوستيرون).

b2- الجلوبيولين:

هابتوغلوبين (25٪ غلوبولين b2) - تشكل مركبًا مستقرًا بهيموجلوبين يظهر في البلازما نتيجة لانحلال الدم داخل الأوعية الدموية في كريات الدم الحمراء. يتم تناول مجمعات الهابتوغلوبين والهيموغلوبين بواسطة خلايا RES ، حيث تتحلل سلاسل الهيم والبروتين ويعاد استخدام الحديد لتخليق الهيموغلوبين. هذا يمنع فقدان الجسم للحديد وتلف الكلى عن طريق الهيموجلوبين.

سيرولوبلازمين - بروتين يحتوي على أيونات النحاس (يحتوي جزيء واحد من السيرولوبلازمين على 6-8 Cu2 + أيونات) مما يعطيه اللون الأزرق. إنه شكل من أشكال نقل أيونات النحاس في الجسم. له نشاط أوكسيديز: فهو يؤكسد Fe2 + إلى Fe3 + ، مما يضمن ارتباط الحديد عن طريق الترانسفيرين. قادرة على أكسدة الأمينات العطرية ، وتشارك في تبادل الأدرينالين ، والنورادرينالين ، والسيروتونين.

ج- الجلوبيولين:

ترانسفيرين - البروتين الرئيسي لجزء β-globulin ، يشارك في ربط ونقل الحديد الحديديك إلى الأنسجة المختلفة ، خاصة إلى الأنسجة المكونة للدم. ينظم الترانسفرين محتوى Fe3 + في الدم ، ويمنع التراكم المفرط وفقدان البول.

الهيموبكسين - يربط الهيم ويمنع فقدانه عن طريق الكلى. يتم أخذ مركب الهيم-هيموبكسين من الدم عن طريق الكبد.

بروتين سي التفاعلي (C-RP) - بروتين قادر على ترسيب (في وجود Ca2 +) عديد السكاريد C لجدار خلية المكورات الرئوية. يتم تحديد دورها البيولوجي من خلال القدرة على تنشيط البلعمة ومنع عملية تراكم الصفائح الدموية. في الأشخاص الأصحاء ، يكون تركيز C-RP في البلازما ضئيلًا ولا يمكن تحديده بالطرق القياسية. في عملية الالتهاب الحادة ، يزداد بأكثر من 20 مرة ؛ في هذه الحالة ، يوجد C-RP في الدم. تتميز دراسة C-RP عن العلامات الأخرى للعملية الالتهابية: تحديد ESR وحساب عدد الكريات البيض. هذا المؤشر أكثر حساسية ، وتحدث زيادته في وقت مبكر وبعد الشفاء يعود بسرعة إلى طبيعته.

ز- الجلوبيولين:

الغلوبولين المناعي (IgA ، IgG ، IgM ، IgD ، IgE) هي أجسام مضادة ينتجها الجسم استجابة لإدخال مواد غريبة ذات نشاط مستضد. انظر 1.2.5 للحصول على تفاصيل حول هذه البروتينات.

المناعية(الأجسام المضادة) - مجموعة من البروتينات يتم إنتاجها استجابة لبنى غريبة (مستضدات) تدخل الجسم. يتم تصنيعها في الغدد الليمفاوية والطحال بواسطة الخلايا الليمفاوية B. هناك 5 فئات المناعية- IgA، IgG، IgM، IgD، IgE.

الشكل 3 مخطط هيكل الغلوبولين المناعي (المنطقة المتغيرة تظهر باللون الرمادي ، والمنطقة الثابتة غير مظللة)

جزيئات الغلوبولين المناعي لها خطة هيكلية واحدة. تتكون الوحدة الهيكلية للغلوبولين المناعي (مونومر) من أربع سلاسل متعددة الببتيد مترابطة بواسطة روابط ثاني كبريتيد: اثنتان ثقيلتان (سلاسل H) واثنتان خفيفتان (سلاسل L) (انظر الشكل 3). IgG و IgD و IgE ، كقاعدة عامة ، مونومرات في بنيتها ، جزيئات IgM مبنية من خمسة مونومرات ، IgA تتكون من وحدتين هيكليتين أو أكثر ، أو مونومرات.

يمكن تقسيم سلاسل البروتين التي تشكل الغلوبولين المناعي بشكل مشروط إلى مجالات محددة ، أو مناطق لها ميزات هيكلية ووظيفية معينة.

تسمى المناطق الطرفية N لكل من السلاسل L و H بالمنطقة المتغيرة (V) ، حيث يتميز هيكلها باختلافات كبيرة في فئات مختلفة من الأجسام المضادة. ضمن المجال المتغير ، هناك 3 مناطق متغيرة للغاية مع أكبر تنوع في تسلسل الأحماض الأمينية. إنها المنطقة المتغيرة للأجسام المضادة المسؤولة عن ربط المستضدات وفقًا لمبدأ التكامل ؛ يحدد الهيكل الأساسي لسلاسل البروتين في هذه المنطقة خصوصية الأجسام المضادة.

المجالات C- الطرفية للسلسلة H و L لها بنية أولية ثابتة نسبيًا داخل كل فئة من فئات الجسم المضاد ويشار إليها بالمنطقة الثابتة (C). تحدد المنطقة الثابتة خصائص فئات مختلفة من الغلوبولين المناعي ، وتوزيعها في الجسم ، ويمكن أن تشارك في إطلاق الآليات التي تسبب تدمير المستضدات.

الإنترفيرون- عائلة بروتينات تصنعها خلايا الجسم استجابة لعدوى فيروسية ولها تأثير مضاد للفيروسات. هناك عدة أنواع من الإنترفيرون مع طيف معين من التأثير: الكريات البيض (ب-إنترفيرون) ، والأرومة الليفية (إنترفيرون ب) والمناعة (إنترفيرون جي). يتم تصنيع وإفراز الإنترفيرونات من قبل بعض الخلايا وتظهر تأثيرها من خلال العمل على خلايا أخرى ، في هذا الصدد فهي تشبه الهرمونات. تظهر آلية عمل الإنترفيرون في الشكل 4.

الشكل 4

من خلال الارتباط بالمستقبلات الخلوية ، تحفز الإنترفيرون تخليق إنزيمين - 2.5'-oligoadenylate synthetase وبروتين كيناز ، ربما بسبب بدء نسخ الجينات المقابلة. يُظهر كلا الإنزيمات الناتجة نشاطهما في وجود RNAs مزدوج الشريطة ، أي أن هذه الرنا هي نتاج تكرار العديد من الفيروسات أو محتواة في فيروساتها. يصنع الإنزيم الأول 2 "، 5" -oligoadenylates (من ATP) ، والذي ينشط الريبونوكلياز الخلوي I ؛ الإنزيم الثاني فسفوريلات عامل بدء الترجمة IF2. النتيجة النهائية لهذه العمليات هي تثبيط التخليق الحيوي للبروتين وتكاثر الفيروس في خلية مصابة (Yu.A. Ovchinnikov ، 1987).

البروتينات الدهنية هي مركبات معقدة تنقل الدهون في الدم. يشملوا: قلب مسعور ،تحتوي على ثلاثي الجلسرين وأسترات الكوليسترول ، و قذيفة برمائية ،تتكون من الفوسفوليبيد والكوليسترول والبروتينات البروتينية الحرة (الشكل 2). تحتوي البلازما البشرية على الأجزاء التالية من البروتينات الدهنية:

الشكل 2 الشكل 2. مخطط هيكل البروتين الدهني في بلازما الدم

البروتينات الدهنية عالية الكثافة أو ب- البروتينات الدهنية ، لأنها أثناء الرحلان الكهربائي على الورق تتحرك مع ب-جلوبيولين. تحتوي على العديد من البروتينات والفوسفوليبيدات ، وتنقل الكوليسترول من الأنسجة المحيطية إلى الكبد.

البروتينات الدهنية منخفضة الكثافة أو β- البروتينات الدهنية ، لأنها أثناء الرحلان الكهربائي على الورق تتحرك مع β-globulins. غني بالكوليسترول نقله من الكبد إلى الأنسجة المحيطية.

البروتينات الدهنية منخفضة الكثافة أو البروتينات الدهنية المسبقة (تقع بين b- و b-globulins على الغشاء الكهربائي). تعمل كشكل من أشكال النقل من ثلاثي الجلسرين الداخلي ، وهي سلائف للبروتينات الدهنية منخفضة الكثافة.

الكيلومكرونات - غير متحرك كهربائيًا ؛ في الدم المأخوذ على معدة فارغة ، غائب. إنها شكل نقل من ثلاثي الجلسرين (الغذاء) الخارجي.

الفيبرينوجين (العامل الأول) هو بروتين سكري في البلازما قابل للذوبان ويبلغ وزنه الجزيئي حوالي 340.000 ، ويتم تصنيعه في الكبد. يتكون جزيء الفيبرينوجين من ستة سلاسل متعددة البيبتيد: سلسلتان أ ب ، سلسلتان ب ب ، وسلاسلان ج (انظر الشكل 9). نهايات سلاسل البولي ببتيد من الفيبرينوجين تحمل شحنة سالبة. ويرجع ذلك إلى وجود عدد كبير من مخلفات الغلوتامات والأسبارتات في المناطق الطرفية N من سلاسل Aa و Bb. بالإضافة إلى ذلك ، تحتوي المناطق B في سلاسل Bb على بقايا الحمض الأميني النادر التيروزين- O- كبريتات ، والتي تكون أيضًا سالبة الشحنة:

هذا يعزز قابلية ذوبان البروتين في الماء ويمنع تراكم جزيئاته.

الشكل 9 رسم تخطيطي لهيكل الفبرينوجين. تظهر الأسهم الروابط المتحللة بالماء بواسطة الثرومبين. ر.موراي وآخرون ، 1993)

تحويل الفيبرينوجين إلى محفزات الفبرين الثرومبين(العامل IIa). يتحلل الثرومبين أربعة روابط ببتيدية في الفيبرينوجين: رابطان في السلاسل أ ب وروابط في السلاسل ب ج. يتم شق الفيبرينوببتيدات A و B من جزيء الفيبرينوجين ويتم تكوين مونومر الفيبرين (تكوينه هو b2 c2 d2). مونومرات الفيبرين غير قابلة للذوبان في الماء وترتبط بسهولة مع بعضها البعض ، وتشكل جلطة الفيبرين.

يحدث استقرار جلطة الفيبرين تحت تأثير الإنزيم ترانسجلوتاميناز(العامل الثالث عشر أ). يتم تنشيط هذا العامل أيضًا بواسطة الثرومبين. يشكل Transglutaminase روابط متقاطعة بين مونومرات الفيبرين باستخدام روابط isopeptide التساهمية.

ترانسفيرينز- بروتينات بلازما الدم التي تقوم بنقل أيونات الحديد. الترانسفيرين عبارة عن بروتينات جليكوزيلاتي تربط أيونات الحديد بإحكام ولكن بشكل عكسي. حوالي 0.1 ٪ من جميع أيونات الحديد في الجسم مرتبطة بالترانسفيرين (أي حوالي 4 مجم) ، لكن أيونات الحديد المرتبطة بالترانسفيرين لها أهمية كبيرة في عملية التمثيل الغذائي. يبلغ وزن الترانسفير الجزيئي حوالي 80 كيلو دالتون ولها موقعان للربط Fe 3+. تقارب الترانسفرين مرتفع للغاية (10 23 م 1 عند الرقم الهيدروجيني 7.4) ، لكنه يتناقص تدريجياً مع انخفاض الرقم الهيدروجيني تحت النقطة المحايدة. عندما لا يكون الترانسفيرين مرتبطًا بالحديد ، يكون كذلك أبوبروتين.

في البشر ، الترانسفيرين عبارة عن سلسلة متعددة الببتيد تتكون من 679 حمضًا أمينيًا. هذا مجمع يتكون من حلزون ألفا وصفائح بيتا التي تشكل مجالين (الأول يقع في الطرف N ، والثاني عند الطرف C). يتم تمثيل المتواليات الطرفية N و C بفصوص كروية ، يوجد بينها موقع ربط حديد. الأحماض الأمينية التي تربط أيونات الحديد بالترانسفيرين متطابقة لكلا الفصوص: 2 تيروزين ، 1 هيستيدين ، 1 حمض أسبارتيك. لربط أيون حديد ، يلزم وجود أنيون ، ويفضل أن يكون أيون كربونات (CO 3 2؟). يحتوي الترانسفيرين أيضًا على مستقبلات ترانسفيرين: وهو عبارة عن محلول متجانس مرتبط بثاني كبريتيد. في البشر ، يتكون كل مونومر من 760 حمضًا أمينيًا. يتكون كل مونومر من 3 مجالات: مجال قمي ، مجال حلزوني ، مجال بروتياز.

عندما يرتبط الترانسفيرين بأيونات الحديد ، فإن مستقبل الترانسفيرين على سطح الخلية (على سبيل المثال ، سلائف كرات الدم الحمراء في نخاع العظم الأحمر) يرتبط به وبالتالي يدخل الخلية في الحويصلة. ثم ينخفض ​​الأس الهيدروجيني داخل الحويصلة بسبب عمل مضخات البروتون الأيونية ، مما يتسبب في إطلاق الترانسفيرين لأيونات الحديد. يعود المستقبل إلى سطح الخلية ، ويكون جاهزًا لربط الترانسفيرين مرة أخرى. يمكن أن يحمل كل جزيء ترانسفيرين 2 أيون حديد Fe 3+ في وقت واحد.

تم العثور على ترميز الجين الترانسفيرين في البشر في منطقة 3q21 من الكروموسوم الثالث. أظهرت الدراسات التي أجريت على ثعابين الملك في عام 1981 أن الترانسفيرين موروث بواسطة آلية مشفرة.

البروتين الكلي

يمكن استخدام بلازما الدم والإفرازات والارتشاح كمواد بيولوجية. كل منهم يعطي نتائج مماثلة ، على الرغم من وجود الفيبرينوجين ، فإن مستوى البروتين الكلي في بلازما الدم هو 2-4 جم / لتر أعلى من مصل الدم. البروتين مستقر في المصل والبلازما لمدة أسبوع في درجة حرارة الغرفة ، على الأقل لمدة شهرين عند -20 درجة مئوية. يعطي انحلال الدم زيادة إيجابية كاذبة في البروتين الكلي بنسبة 3٪ لكل 1 جرام من الهيموجلوبين الحر في 1 لتر من مصل الدم.

تعتمد التقلبات الفسيولوجية في محتوى البروتين الكلي في مصل الدم في معظم الحالات على التغيرات في حجم الجزء السائل من الدم ، وبدرجة أقل ترتبط بتخليق البروتين أو فقده. عادةً ما يكون محتوى بروتين المصل هو نفسه في كل من النباتيين والأشخاص الذين يتبعون نظامًا غذائيًا طبيعيًا ، على الرغم من أن تحميل البروتين يمكن أن يزيد من محتوى البروتين الكلي في الدم. يساهم النشاط البدني العالي فقط في زيادة طفيفة في محتوى البروتين الكلي في الدم.

بفضل الدم ، يتم توفير مواد مهمة للأعضاء والأنسجة الداخلية. تحتل حصتها في جسم الإنسان المرتبة الثانية بعد الأنسجة العضلية. يتكون الدم بدوره من وسط سائل - البلازما والمواد المكونة فيه. يشمل تكوين البلازما المركبات العضوية (غير البروتينية والبروتينية) والمعدنية. تحتل البروتينات حوالي 7٪ من حجم بلازما الدم وتؤدي عدة وظائف مهمة للجسم.

البروتين الكلي هو مؤشر لعملية التمثيل الغذائي للأحماض الأمينية في الجسم ، ويميز مستوى تركيز جزيئات البروتين والكسور في البلازما. تعكس قيمة مؤشر التمثيل الغذائي للبروتين قدرة الجسم على التعافي. تحتوي بلازما الدم على أكثر من 100 نوع من البروتينات. يتم التوليف إلى حد كبير عن طريق خلايا الكبد (خلايا الكبد). ترجع أهمية البروتينات إلى الوظائف التالية:

1. توفير ضغط الأورام ، بسبب احتباس الماء في مجرى الدم.
2. شارك في تخثر الدم.
3. أنها تحافظ على توازن الدم الحمضي القاعدي ، لأنها تخلق عازلة البروتين.
4. توفير وظيفة النقل. أنها تشكل مركبًا يحتوي على مواد معينة (الكوليسترول ، والبيليروبين ، وغيرها) التي تشكل الأدوية وتوصيلها إلى الأعضاء والأنسجة.
5. يؤدون وظيفة المناعة في الجسم.
6. خلق مخزون احتياطي من الأحماض الأمينية.
7. توفير لزوجة وسيولة معينة للدم.
8. يشاركون في ردود فعل الجسم للعمليات الالتهابية.

يتم تحديد مستوى البروتين في الدم عن طريق اختبار الدم البيوكيميائي ، والذي له قيمة تشخيصية مهمة في العديد من الاضطرابات المرضية. مجرد تحديد مستوى البروتين لا يكفي للتشخيص الدقيق ، لذلك ، إذا انحرف المحتوى عن القاعدة ، يتم إجراء تحليل كيميائي حيوي لكسور البروتين وفحوصات إضافية أخرى. من المهم أيضًا في التشخيص دراسة المكونات غير البروتينية في الدم.

كسور البروتين ووظائفها

تنقسم البروتينات في بلازما الدم إلى بروتينات بسيطة ومعقدة وفقًا لتكوينها. البومينات بسيطة ، والبروتينات الدهنية والبروتينات السكرية (الغالبية العظمى من بروتينات البلازما) والبروتينات المعدنية (ترانسفيرين ، سيرولوبلازمين) معقدة. بروتينات بلازما الدم عبارة عن مجموعة من البروتينات ذات الهياكل والوظائف المختلفة. يتم فصل الكسور عن البروتينات باستخدام التيار الكهربائي - الرحلان الكهربي.

يمكن فصل البروتينات بهذه الطريقة إلى عدد كبير من الكسور ، لكن أهمها:

1. الزلال - المكون الرئيسي لبروتينات البلازما ، التي يتم تصنيعها بواسطة خلايا الكبد. يتم تحديث الألبومين بسرعة كبيرة. في يوم واحد ، هناك تخليق واضمحلال من 10 إلى 16 جرامًا من البروتينات من هذا الجزء. يؤدي الألبومين وظائف عديدة للجسم. يدعم ضغط الأورام ، ويخلق مخزونًا احتياطيًا من الأحماض الأمينية ، وينقل المواد إلى الأعضاء والأنسجة ، خاصة تلك غير القابلة للذوبان في الماء.
2. A1- الجلوبيولين. يشتمل الجزء على بروتينات غير قابلة للذوبان ذات قدرة عالية على الماء ووزن جزيئي منخفض. إذا كان أداء الكلى ضعيفًا ، يتم إفرازها بسرعة من الجسم مع البول ، دون أن يكون لها تأثير كبير على ضغط الأورام. إنها تنقل الدهون ، وتشارك بنشاط في تخثر الدم ، وتمنع بعض الإنزيمات التي لها تأثير سلبي على الجسم.
3. a2-globulins ، المركب في الكبد بحجم 75٪ ، عبارة عن بروتينات عالية الوزن الجزيئي. يتضمن تكوين الجزء البروتينات التنظيمية: a2-macroglobulin - يشارك في التفاعلات المعدية والالتهابية ؛ هابتوغلوبين - يخلق علاقة محددة مع الهيموغلوبين ، ويمنع إزالة الحديد ؛ سيرولوبلازمين - يوفر محتوى ثابتًا من النحاس في الأنسجة.
4. ب- الجلوبيولين ، 50٪ من التركيب تتم بواسطة خلايا الكبد. يحتوي جزء B-globulins على بعض البروتينات التي تضمن تخثر الدم. تشغل معظم تركيبة الجزء: البروتينات الدهنية منخفضة الكثافة ؛ ترانسفيرين - ينقل الحديد ؛ تشارك المكونات التكميلية في تفاعل جهاز المناعة ؛ البروتينات الدهنية بيتا - تحمل الكوليسترول والفوسفوليبيد.
5. g- الجلوبيولين ، يتم التوليف بواسطة الخلايا الليمفاوية ب. يتضمن تكوين الجزء البروتينات والأجسام المضادة (الغلوبولين المناعي) وبعض عناصر النظام التكميلي. تؤدي الغلوبولين المناعي وظيفة وقائية للجسم ضد العدوى ومسببات الأمراض الخارجية.

الجلوبيولين هي مكونات غير قابلة للذوبان في البلازما وتذوب في المحاليل الملحية ضعيفة التركيز. يتم تحديد انتهاك نسبة أجزاء البروتين في العديد من التفاعلات المرضية عن طريق إجراء الكيمياء الحيوية للدم. عند تحليل المؤشرات في الديناميكيات وبالاقتران مع التغيرات في المركبات غير البروتينية ، من الممكن تحديد مدة المرض وفعالية العلاج بدقة عالية.

أسباب التغيرات في أجزاء البروتين

يشير انحراف قيم كل جزء إلى وجود اضطرابات في الجسم ناتجة عن تفاعل مع العمليات الالتهابية أو العدوى. على سبيل المثال ، تحدث زيادة في a1-globulins نتيجة رد فعل الجسم للعمليات الالتهابية في المرحلة المزمنة ، والصدمات والجراحة ، وآفات الورم ، وضعف وظائف الكبد ، والثلث الثالث من الحمل. تحدث زيادة في قيمة مكونات a2-globulins في العمليات الالتهابية ، وآفات الحروق ، والمتلازمة الكلوية ، والأمراض المنتشرة للنسيج الضام.

تحدث زيادة في قيمة مكونات الجزء B-globulin مع فرط شحميات الدم ، والورم النخاعي (الناجم عن تخليق البروتينات المرضية) ، ونقص الحديد ، والحمل ، واليرقان ، والمتلازمة الكلوية. يمكن أن تكون أسباب نمو g-globulins هي: الاضطرابات المزمنة في الكبد ، والعدوى ، والروماتيزم ، والذئبة الحمامية.

بالإضافة إلى العمليات المرضية ، يمكن أن تسبب مكونات بعض الأدوية زيادة في القيم.

يحدث انخفاض في الألبومين مع: سوء التغذية ، وأمراض الكبد (انخفاض تخليق الألبومين) ، وآفات الورم ، والكولاجين ، والحروق ، وفرط السوائل ، والنزيف الشديد ، والحمل ، والعمليات الالتهابية في المرحلة الشديدة من الدورة. يحدث انخفاض في تخليق الجلوبيولين مع نقص المناعة ، والحمل ، والتهاب البنكرياس ، ونقص الغلوبولين المناعي IgA ، والاستجابة للعلاج بالجلوكوكورتيكويد ، والساركويد.

تؤدي بروتينات البلازما وظائف مهمة لجسم الإنسان. بفضلهم ، يتم توصيل المواد المهمة للخلايا والأعضاء ، ويتم ضمان تخثر الدم ، وغيرها. تحدث التقلبات في مستوياتها نتيجة رد فعل الجسم لتأثيرات مسببات الأمراض والالتهابات والاضطرابات الالتهابية. يتم إجراء دراسة البروتين الكلي وأجزائه من خلال اختبار الدم البيوكيميائي ، وهو أمر مهم في تشخيص العديد من الأمراض.