Основные функции белков плазмы крови. В крови пять основных фракций белков. Белки, осуществляющие неспецифическую защиту

Плазма крови человека в норме содержит более 100 видов белков. Примерно 90% всего белка крови составляют альбумины , иммуноглобулины , липопротеины , фибриноген , трансферрин ; другие белки присутствуют в плазме в небольших количествах.

Синтез белков плазмы крови осуществляют:

• печень – полностью синтезирует фибриноген и альбумины крови, большую часть α- и β-глобулинов,
• клетки ретикулоэндотелиальной системы (РЭС) костного мозга и лимфатических узлов – часть β-глобулинов и γ-глобулины (иммуноглобулины).

Особенности содержания белков в крови у детей

У новорожденных содержание общего белка в сыворотке крови значительно ниже, чем у взрослых, и становится минимальным к концу первого месяца жизни (до 48 г/л). Ко второму-третьему годам жизни общий белок повышается до уровня взрослых.

В течение первых месяцев жизни концентрация глобулиновых фракций низка, что приводит к относительной гиперальбуминемии до 66-76%. В периоде между 2-м и 12-м месяцами концентрация α 2 -глобулинов временно превышает взрослый уровень.

Количество фибриногена при рождении гораздо ниже, чем у взрослых (около 2,0 г/л), но к концу первого месяца достигает обычной нормы (4,0 г/л).

Типы протеинограмм

В клинической практике для сыворотки выделяют 10 типов электрофореграмм (протеинограмм ), соответствующих различным патологическим состояниям.

Лекция №4

Питання для закріплення та перевірки знань

1. Поясність задачі та проблеми, що стоять перед об’єктом ПЗФ щодо створення рекреаційної діяльності на своїх територіях.

2. Які види екотуризму є пріоритетними для об’єктів ПЗФ.

3. Дайте характеристику засадам організації і розмежування функцій національних і природних парків світу.

1. Физиологическая роль БПК. Классификация. Физико-химические свойства глобулинов. Основные белки глобулиновой фракции.
2. Диспротеинемии, причины их возникновения.
3. Электрофореграмма. Методика проведения электрофореза белков плазмы крови. Клинико-диагностическое значение исследования протеинограмм крови.

Кровь – жидкая внутренняя среда организма. Общий объем крови взрослого человека 5-6 литров. Кровь состоит из жидкой части – плазмы (55%) и форменных элементов (эритроциты, лейкоциты, тромбоциты).

Выполняет функции:

Транспортную (транспорт химических веществ);

Дыхательную (гемоглобин эритроцитов);

Трофическую (всасывание переваренных веществ);

Выделительная (вывод конечных продуктов обмена);

Регулирует обмен веществ (доставка сигнальных молекул к органам мишеням);

Защитная (иммунное реагирование);

Поддерживает кислотно-щелочной и водный баланс организма (рН 7,36- 7,4);

Терморегуляторная функция (постоянство температуры);

Плазма крови – это водная транспортная фаза для питательных веществ и продуктов метаболизма.

Состав плазмы

1. Растворимые вещества (органические и неорганические) плазмы 10%;

2. Белки плазмы 7%;

3. Неорганические соли – 0,9%

4. Небелковые органические соединения – около 2%

Белки плазмы

Общее количество белков в плазме крови составляет 7-8%. Общее количество белков в плазме составляет 60-85 г/л. С возрастом количество белков в плазме крови человека уменьшается до 65-67 г/л. В сыворотке крови 0,18-0,37 г/л.

Белки плазмы могут быть подразделены на две фракции , отличающиеся по своим физико-химическим свойствам:

Ø сывороточные альбумины

Ø сывороточные глобулины

Методом электрофореза белки плазмы крови можно разделить на 5 фракций:

Альбумины 55-65%

α 1 – глобулины 2-4%

α 2 – глобулины 6-12%;

β- глобулины 8-12%

γ-глобулины 12-22%

Методом иммуноэлектрофореза можно разделить белки плазмы крови более чем на 30 фракций.

Физиологическая роль БПК – общее содержание белков плазмы определяет коллоидно-осмотическое, или онкотическое, давление плазмы. Обладая свойством кислоты и основания, белки плазмы способны выявлять буферные свойства при поступлении в кровь кислот и оснований. Белки плазмы крови принимают непосредственное участие в белковом обмене всего организма. Белки плазмы интенсивно образуются и, очевидно, столь же быстро потребляются. Наряду с некоторыми другими факторами, белки плазмы крови играют существенную защитную роль при внедрении в организм инфекционного начала. Невосприимчивость организма к инфекционным заболеваниям (иммунитет), в особенности приобретаемая в результате перенесенной болезни или проведенных прививок, в ряде случаев зависит от образования особых защитных или иммунных тел белковой природы, поступающих в плазму крови. Во всех случаях, когда в организм попадает чужеродный белок (антиген), в организме образуются так называемые антитела - вещества тоже белковой природы. Местом образования их является ретикуло-эндотелиальная и лимфоидная ткань. В одних случаях эти вещества обезвреживают ядовитые вещества (токсины), выделяемые микроорганизмами (антитоксины). В других случаях в сыворотке крови образуются вещества, или склеивающие микробы (агглютинины), или растворяющие их (л и з и н ы), или осаждающие чужеродные для организма белки (и р е ц и п и т и н ы).

Сывороточные альбумины являются белками, имеющими частицы почти шарообразной формы с небольшим молекулярным весом 68 000. Около 40% альбуминов находится в крови, остальное 60% – в межклеточной жидкости. Эти белки хорошо растворимы в воде и не выпадают в осадок даже в том случае, если путем диализа или электродиализа из раствора целиком удаляются электролиты. При прибавлении электролитов альбумины высаливаются с трудом. Альбумины не осаждаются при половинном насыщении сернокислым аммонием, только при полном насыщении. Содержание альбуминов в плазме крови человека составляет 4-5%. Альбумины удерживают в растворенном состоянии некоторые липоиды и тем самым способствуют их переносу кровью. Они создают 80% онкотического давления плазмы крови. Осуществляют питательную функцию, являются резервом аминокислот для синтеза белков, транспортируют холестерин, жирные кислоты, билирубин, соли желчных кислот, тяжелых металлов, лекарственных препаратов (антибиотиков, сульфаниламидов, барбитуратов, сердечных гликозидов), катионы Са2+, Си 2+, Zn2+, прогестерон, тироксин, трийодтиронин Синтезируются в печени. Нормальное содержание – 37-55 г/л сыворотки крови. Снижение содержания наблюдается при нефротическим синдроме, заболеваниях печени, связанных с нарушением её белоксинтезирующей функции (цирроз), ожоги, сепсис.

Сывороточные глобулины представляют группу белков с меньшей степенью дисперсности и с неодинаковым молекулярным весом. Молекулярный вес их большой около 100 000. В совершенно чистой воде глобулины нерастворимы. Поэтому при диализе они выпадают в осадок. Глобулины высаливаются уже при половинном насыщении сернокислым аммонием. Количество глобулинов в плазме крови человека составляет примерно 2.5%. Синтезируются в печени, костном мозге, селезенке, лимфатических узлах.

Определение содержания общего белка плазмы (сыворотки) крови -- элемент комплекса диагностических мероприятий уже на начальном этапе оказания медицинской помощи.

Большинство белков плазмы крови синтезировано в гепатоцитах. Катаболизм многих белков плазмы крови происходит в эндотелиальных клетках капилляров и системе функциональных фагоцитов -- моноцитов и макрофагов -- после поглощения белков путем пиноцитоза. Белки с небольшой молекулярной массой проходят через фильтрационный барьер почечных телец в первичную мочу, из которой их реабсорбируют эпителиальные клетки проксимальных канальцев и катаболизируют до аминокислот.

Содержание белков во внутрисосудистом пространстве в каждый момент времени -- результат постоянного равновесия, имеющегося между синтезом и секрецией белков в кровь, поглощением их клетками, процессами катаболизма и экскрецией низкомолекулярных белков с мочой. Кроме того, постоянный обмен белками происходит между внутрисосудистым и внесосудистым пулом внеклеточной жидкости. Поддержание постоянства внутрисосудистого объема крови осуществляет коллоидно¬осмотическая система. Постоянство онкотической составляющей осмотического давления в крови обеспечивает альбумин.

Функции белков плазмы крови

1. Белки обусловливают возникновение онкотического давления (см. ниже), величина которого важна для регулирования водного обмена между кровью и тканями. 2. Белки, обладая буферными свойствами, поддерживают кислотно-щелочное равновесие крови. 3. Белки обеспечивают плазме крови определенную вязкость, имеющую значение в поддержании уровня артериального давления. 4. Белки плазмы способствуют стабилизации крови, создавая условия, препятствующие оседанию эритроцитов. 5. Белки плазмы играют важную роль в свертывании крови. 6. Белки плазмы крови являются важными факторами иммунитета, т. е. невосприимчивости к заразным заболеваниям.

Группы белков плазмы крови

Плазма крови содержит смесь белков, различных как по происхождению, так и по их функции. Для многих белков их функции еще не установлены. В сыворотке крови идентифицировано несколько десятков индивидуальных белков, имеющих диагностическое значение. В патологических ситуациях изменяется главным образом не общее содержание белка, а значительно увеличиваются или уменьшаются отдельные его составляющие с появлением в ряде случаев белков, не содержащихся в нормальных условиях.

Компоненты системы свертывания крови и множество пептидных гормонов в функциональном отношении охарактеризованы достаточно хорошо. Только несколько из циркулирующих в крови ферментов имеет здесь реальную физиологическую функцию, большинство же из них попадает в кровоток в результате разрушения клеток. Все белки системы комплемента функционально значимы, как и большая группа белков острой фазы, содержание которых в ходе воспалительного процесса возрастает на 2 порядка.

Основные фракции белков:

Альбумин-белки с молекулярной массой около 70000 Да. Благодаря гидрофильности и высокому содержанию в плазме играют важную роль в поддержании коллоидно-осмотического (онкотического) давления крови и регуляции обмена жидкостей между кровью и тканями. Выполняют транспортную функцию: осуществляют перенос свободных жирных кислот, желчных пигментов, стероидных гормонов, ионов Са2+, многих лекарств. Альбумины также служат богатым и быстро реализуемым резервом аминокислот.

б1-Глобулины:

Кислый б1-гликопротеин (орозомукоид) - содержит до 40% углеводов, изоэлектрическая точка его находится в кислой среде (2,7). Функция этого белка до конца не установлена; известно, что на ранних стадиях воспалительного процесса орозомукоид способствует образованию коллагеновых волокон в очаге воспаления (Я.Мусил, 1985).

б1-Антитрипсин - ингибитор ряда протеаз (трипсина, химотрипсина, калликреина, плазмина). Врождённое снижение содержания б1-антитрипсина в крови может быть фактором предрасположенности к бронхо-лёгочным заболеваниям, так как эластические волокна лёгочной ткани особенно чувствительны к действию протеолитических ферментов.

Ретинолсвязывающий белок осуществляет транспорт жирорастворимого витамина А.

Тироксинсвязывающий белок - связывает и транспортирует иодсодержащие гормоны щитовидной железы.

Транскортин - связывает и транспортирует глюкокортикоидные го рмоны (кортизол, кортикостерон).

б2-Глобулины:

Гаптоглобины (25% б2-глобулинов) - образуют стабильный комплекс с гемоглобином, появляющимся в плазме в результате внутрисосудистого гемолиза эритроцитов. Комплексы гаптоглобин-гемоглобин поглощаются клетками РЭС, где гем и белковые цепи подвергаются распаду, а железо повторно используется для синтеза гемоглобина. Тем самым предотвращается потеря железа организмом и повреждение почек гемоглобином.

Церулоплазмин - белок, содержащий ионы меди (одна молекула церулоплазмина содержит 6-8 ионов Cu2+), которые придают ему голубую окраску. Является транспортной формой ионов меди в организме. Обладает оксидазной активностью: окисляет Fe2+ в Fe3+, что обеспечивает связывание железа трансферрином. Способен окислять ароматическиеамины, участвует в обмене адреналина, норадреналина, серотонина.

в-Глобулины:

Трансферрин - главный белок в-глобулиновой фракции, участвует в связывании и транспорте трёхвалентного железа в различные ткани, особенно в кроветворные. Трансферрин регулирует содержание Fe3+ в крови, предотвращает избыточное накопление и потерю с мочой.

Гемопексин - связывает гем и предотвращает его потерю почками. Комплекс гем-гемопексин улавливается из крови печенью.

С-реактивный белок (С-РБ) - белок, способный преципитировать (в присутствии Са2+) С-полисахарид клеточной стенки пневмококка. Биологическая роль его определяется способностью активировать фагоцитоз и ингибировать процесс агрегации тромбоцитов. У здоровых людей концентрация С-РБ в плазме ничтожно мала и стандартными методами не определяется. При остром воспалительном процессе она увеличивается более чем в 20 раз, в этом случае С-РБ обнаруживается в крови. Исследование С-РБ имеет преимущество перед другими маркерами воспалительного процесса: определением СОЭ и подсчётом числа лейкоцитов. Данный показатель более чувствителен, его увеличение происходит раньше и после выздоровления быстрее возвращается к норме.

г-Глобулины:

Иммуноглобулины (IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) представляют собой антитела, вырабатываемые организмом в ответ на введение чужеродных веществ с антигенной активностью. Подробнее об этих белках см. 1.2.5.

Иммуноглобулины (антитела) - группа белков, вырабатываемых в ответ на попадание в организм чужеродных структур (антигенов). Они синтезируются в лимфоузлах и селезёнке лимфоцитами В. Выделяют 5 классов иммуноглобулинов - IgA, IgG, IgM, IgD, IgE.

Рисунок 3 Схема строения иммуноглобулинов (серым цветом показана вариабельная область, не закрашена - константная область)

Молекулы иммуноглобулинов имеют единый план строения. Структурную единицу иммуноглобулина (мономер) образуют четыре полипептидные цепи, соединённые между собой дисульфидными связями: две тяжёлые (цепи Н) и две лёгкие (цепи L) (см. рисунок 3). IgG, IgD и IgЕ по своей структуре, как правило, являются мономерами, молекулы IgM построены из пяти мономеров, IgA состоят из двух и более структурных единиц, или являются мономерами.

Белковые цепи, входящие в состав иммуноглобулинов, можно условно разделить на специфические домены, или области, имеющие определённые структурные и функциональные особенности.

N-концевые участки как L-, так и Н-цепей называются вариабельной областью (V), так как их структура характеризуется существенными различиями у разных классов антител. Внутри вариабельного домена имеются 3 гипервариабельных участка, отличающихся наибольшим разнообразием аминокислотной последовательности. Именно вариабельная область антител ответственна за связывание антигенов по принципу комплементарности; первичная структура белковых цепей в этой области определяет специфичность антител.

С-концевые домены Н- и L-цепей обладают относительно постоянной первичной структурой в пределах каждого класса антител и называются константной областью (С). Константная область определяет свойства различных классов иммуноглобулинов, их распределение в организме, может принимать участие в запуске механизмов, вызывающих уничтожение антигенов.

Интерфероны - семейство белков, синтезируемых клетками организма в ответ на вирусную инфекцию и обладающих противовирусным эффектом. Различают несколько типов интерферонов, обладающих специфическим спектром действия: лейкоцитарный (б-интерферон), фибробластный (в-интерферон) и& иммунный (г-интерферон). Интерфероны синтезируются и секретируются одними клетками и проявляют свой эффект, воздействуя на другие клетки, в этом отношении они подобны гормонам. Механизм действия интерферонов показан на рисунке 4.

Рисунок 4

Связываясь с клеточными рецепторами, интерфероны индуцируют синтез двух ферментов -- 2",5"-олигоаденилатсинтетазы и протеинкиназы, вероятно, за счет инициации транскрипции соответствующих генов. Оба образующихся фермента проявляют свою активность в присутствии двухцепочечных РНК, а именно такие РНК являются продуктами репликации многих вирусов или содержатся в их вирионах. Первый фермент синтезирует 2",5"-олигоаденилаты (из АТФ), которые активируют клеточную рибонуклеазу I; второй фермент фосфорилирует фактор инициации трансляции IF2. Конечным результатом этих процессов является ингибирование биосинтеза белка и размножения вируса в инфицированной клетке (Ю.А.Овчинников, 1987).

Липопротеины - сложные соединения, осуществляющие транспорт липидов в крови. В состав их входят: гидрофобное ядро, содержащее триацилглицеролы и эфиры холестерола, иамфифильная оболочка, образованная фосфолипидами, свободным холестеролом и белками-апопротеинами (рисунок 2). В плазме крови человека содержатся следующие фракции липопротеинов:

Рисунок 2 Схема строения липопротеина плазмы крови

Липопротеины высокой плотности или б-липопротеины , так как при электрофорезе на бумаге они движутся вместе с б-глобулинами. Содержат много белков и фосфолипидов, транспортируют холестерол из периферических тканей в печень.

Липопротеины низкой плотности или в-липопротеины , так как при электрофорезе на бумаге они движутся вместе с в-глобулинами. Богаты холестеролом; транспортируют его из печени в периферические ткани.

Липопротеины очень низкой плотности или пре-в-липопротеины (на электрофореграмме расположены между б- и в-глобулинами). Служат транспортной формой эндогенных триацилглицеролов, являются предшественниками липопротеинов низкой плотности.

Хиломикроны - электрофоретически неподвижны; в крови, взятой натощак, отсутствуют. Являются транспортной формой экзогенных (пищевых) триацилглицеролов.

Фибриноген (фактор I) - растворимый гликопротеин плазмы с молекулярной массой около 340 000. Он синтезируется в печени. Молекула фибриногена состоит из шести полипептидных цепей: две А б-цепи, две В в-цепи, и две г-цепи (см. рисунок 9). Концы полипептидных цепей фибриногена несут отрицательный заряд. Это обусловлено присутствием большого количества остатков глутамата и аспартата в N-концевых областях цепей Аa и Вb. Кроме того, В-области цепей Вb содержат остатки редкой аминокислоты тирозин-О-сульфата, также заряженные отрицательно:

Это способствует растворимости белка в воде и препятствует агрегации его молекул.

Рисунок 9 Схема строения фибриногена; стрелками показаны связи, гидролизуемые тромбином. Р.Марри и соавт., 1993)

Превращение фибриногена в фибрин катализирует тромбин (фактор IIa). Тромбин гидролизует четыре пептидные связи в фибриногене: две связи в цепях А б и две связи в цепях В в. От молекулы фибриногена отщепляются фибринопептиды А и В и образуется фибрин-мономер (его состав б2 в2 г2). Мономеры фибрина нерастворимы в воде и легко ассоциируют друг с другом, образуя фибриновый сгусток.

Стабилизация фибринового сгустка происходит под действием фермента трансглутаминазы (фактор XIIIa). Этот фактор также активируется тромбином. Трансглутаминаза образует поперечные сшивки между мономерами фибрина при помощи ковалентных изопептидных связей.

Трансферрины -- белки плазмы крови, которые осуществляют транспорт ионов железа. Трансферрины представляют собой гликозилированые белки, которые прочно, но обратимо связывают ионы железа. С трансферринами связано около 0,1 % всех ионов железа в организме (что составляет порядка 4 мг), однако ионы железа, связанные с трансферринами, представляют огромное значение для метаболизма. Трансферрины имеют молекулярную массу около 80 кДа и имеют два места связывания Fe 3+ . Сродство трансферрина очень высокое (10 23 M ?1 при pH 7,4), но оно прогрессивно снижается с понижением pH ниже нейтральной точки. Когда трансферрин не связан с железом, он представляет собой апопротеин .

У людей трансферрин представляет собой полипептидную цепочку, состоящую из 679 аминокислот. Это комплекс, состоящий из альфа-спиралей и бета-слоёв, которые формируют 2 домена (первый расположен на N-конце, а второй на C-конце). N- и C- концевые последовательности представлены шарообразными долями, между которыми находится участок связывания железа. Аминокислоты, которые связывает ионы железа с трансферрином, идентичны для обоих долей: 2 тирозина, 1гистидин, 1 аспарагиновая кислота. Чтобы связать ион железа, требуется анион, предпочтительно карбонат-ион (CO 3 2?). У трансферрина также есть трансферриновый рецептор: это дисульфидно-связанный гомодимер. У людей каждый мономер состоит из 760 аминокислот. Каждый мономер состоит из 3 доменов: апикальный домен, спиральный домен, протеазный домен.

Когда трансферрин связан с ионами железа, трансферриновый рецептор на поверхности клетки (например, предшественников эритроцитов в красном костном мозге) присоединяется к нему и, как следствие, проникает в клетку в пузырьке. Затем pH внутри пузырька понижается из-за работы протонных ионных насосов, заставляя этим трансферрин высвободить ионы железа. Рецептор перемещается обратно на поверхность клетки, снова готовый связывать трансферрин. Каждая молекула трансферрина может переносить сразу 2 иона железа Fe 3+ .

Ген, кодирующий трансферрин, у людей находится в участке третьей хромосомы 3q21. Исследования, проведённые на королевских змеях в 1981 году, показали, что наследование трансферрина происходит по кодоминантному механизму.

Общий белок

Плазму крови, экссудаты и транссудаты можно использовать в качестве биологического материала. Все они дают сравнимые результаты, хотя из-за присутствия фибриногена уровень общего белка в плазме крови на 2-4 г/л выше, чем в сыворотке. Белок стабилен в сыворотке и плазме крови в течение недели при комнатной температуре, по крайней мере до 2 мес при --20 °С. Гемолиз дает ложноположительное увеличение общего белка на 3% на каждый 1 г свободного гемоглобина в 1 л сыворотки крови.

Физиологические колебания содержания общего белка в сыворотке крови зависят в большинстве случаев от изменения объема жидкой части крови и в меньшей степени связаны с синтезом или потерей белка. В норме содержание белка в сыворотке крови одинаково как у вегетарианцев, так и у людей с обычным характером питания, хотя нагрузка белком может увеличить в крови содержание общего белка. Высокая физическая актив-ность способствует только незначительному повышению в крови содержания общего белка.

Благодаря крови осуществляется поступление важных веществ к внутренним органам и тканям. Ее доля в человеческом организме занимает второе место после мышечной ткани. Кровь в свою очередь состоит из жидкой среды – плазмы и находящихся в ней форменных веществ. В состав плазмы входят органические (небелковые и белковые) и минеральные соединения. Белки занимают около 7% объема плазмы крови и выполняют несколько важных функций для организма.

Общий белок – это показатель обменного процесса аминокислот в организме, характеризующий уровень концентрации белковых молекул и фракций в плазме. Значение показателя белкового метаболизма отражает способность организма к восстановлению. В состав плазмы крови входит более 100 видов белков. Синтез в большей степени осуществляется клетками печени (гепатоцитами). Важность белков обусловлена выполнением следующих функций:

1. обеспечивают онкотическое давление, за счет которого вода удерживается в русле крови.
2. Принимают участие в свертываемости крови.
3. Поддерживают кислотно-щелочной баланс крови, так как создают белковый буфер.
4. Обеспечивают транспортную функцию. Образуют соединение с некоторыми веществами (холестерин, билирубин и другие), составляющими медикаментозных препаратов и доставляют их к органам и тканям.
5. Выполняют иммунную функцию организма.
6. Создают резервный запас аминокислот.
7. Обеспечивают определенную вязкость и текучесть крови.
8. Принимают участие в реакциях организма на воспалительные процессы.

Уровень белка в крови определяют при биохимическом анализе крови, которое имеет важное диагностическое значение при многих патологических нарушениях. Одного лишь определения уровня белка недостаточно для того, чтобы точно поставить диагноз, поэтому при отклонении содержания от нормы производят биохимический анализ фракций белка и прочие дополнительные обследования. Также немаловажным при диагностике является исследование небелковых компонентов крови.

Фракции белков и их функции

Белки плазмы крови по своему составу делятся на простые и сложные. К простым относятся альбумины, а к сложным липопротеины, гликопротеины (подавляющее число белков плазмы) и металлопротеины (трансферин, церрулоплазмин). Белки плазмы крови представляют собой комплекс белков различных структур и функций. Выделение фракций из белков осуществляют с применением электрического тока — электрофорезом.

Разделить белки данным способом можно на большое количество фракций, но основными из них являются:

1. альбумины - основная составляющая белков плазмы, синтезируемый клетками печени. Обновляется альбумин очень стремительно. За одни сутки происходит синтез и распад 10-16 грамм белков данной фракции. Альбумин осуществляет несколько функций для организма. Поддерживает онкотическое давление, создает резервный запас аминокислот, переносит вещества к органам и тканям, в особенности нерастворимые в воде.
2. а1-глобулины. Фракция включает в себя нерастворимые белки с высокой гидрофильностью и низкой молекулярной массой. При нарушении функционирования почек быстро выводятся из организма вместе с мочой, не оказывая при этом значительного влияния на онкотическое давление. Выполняют транспортировку липидов, активно участвуют в свертываемости крови, угнетают некоторые ферменты, оказывающие негативное воздействие на организм.
3. а2-глобулины, синтезируемые в печени в объеме 75%, являются высокомолекулярными белками. В состав фракции входят регуляторные белки: а2-макроглобулин - участвует в инфекционных и воспалительных реакциях; гаптоглобин - создает специфическое соединение с гемоглобином, препятствует выведению железа; церулоплазмин - обеспечивает постоянное содержание меди в тканях.
4. b-глобулины, 50% синтеза осуществляется клетками печени. В фракцию b-глобулинов входят некоторые белки, обеспечивающие свертываемость крови. Большую часть состава фракции занимают: липопротеины низкой плотности; трансферрин — транспортирует железо; составляющие комплемента участвуют в реакции иммунной системы; бета-липопротеиды - переносят холестерин и фосфолипиды.
5. g-глобулины, синтез осуществляется В-лимфоцитами. В состав фракции входят белки-антитела (иммуноглобулины) и некоторые элементы системы комплемента. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию организма от инфицирования и внешних возбудителей.

Глобулины являются нерастворимыми компонентами плазмы и растворяются в слабоконцентрированных солевых растворах. Нарушение соотношения фракций белков определяется при многих патологических реакциях путем проведения биохимии крови. При анализе показателей в динамике и в совокупности с изменением небелковых соединений можно с высокой точностью определить длительность заболевания и эффективность проводимой терапии.

Причины изменения белковых фракций

Отклонение значений каждой из фракций свидетельствует о наличии нарушений в организме, вызванных реакцией на воспалительные процессы или инфицирование. Например, повышение а1-глобулинов происходит в результате реакции организма на воспалительные процессы в хронической стадии, травмы и операции, опухолевые поражения, нарушении функционирования печени, третий триместр беременности. Рост значения компонентов а2-глобулинов происходит при воспалительных процессах, ожоговых поражениях, нефротическом синдроме, диффузных патологиях соединительной ткани.

Повышенное значение компонентов фракции b-глобулинов происходит при гиперлипопротеинемии, миеломной болезни (вызвана синтезом патологических белков), дефиците железа, беременности, желтухе, нефротическом синдроме. Причинами роста g-глобулинов могут быть: хронические нарушения в работе печени, инфицирование, ревматизм, красная волчанка.

Кроме патологических процессов, повышение значений могут вызвать компоненты некоторых лекарственных препаратов.

Снижение альбуминов происходит при: нарушении питания, патологиях печени (снижается синтез альбуминов), опухолевых поражениях, коллагенозах, ожогах, гипергидрации, обильных кровотечениях, беременности, воспалительных процессах в тяжелой стадии течения. Снижение синтеза глобулинов происходит при иммунодефиците, беременности, панкреатите, дефиците иммуноглобулина IgA, реакции на терапию глюкокортикоидами, саркоидозе.

Белки плазмы крови выполняют важные для организма человека функции. Благодаря им осуществляется поступление важных веществ к клеткам и органам, обеспечивается свертываемость крови и другие. Колебание их уровня происходит в результате реакции организма на воздействие возбудителей, инфекций, воспалительные нарушения. Исследование общего белка и его фракций проводят при биохимическом анализе крови, имеющем важное значение при диагностике многих заболеваний.